Матриксная металлопротеиназа
Матриксные металлопротеиназы (MMP) — семейство внеклеточных цинк-зависимых эндопептидаз, способных разрушать все типы белков внеклеточного матрикса. Играют роль в ремоделировании тканей, ангиогенезе, пролиферации, миграции и дифференциации клеток, апоптозе, сдерживании роста опухолей. Задействованы в расщеплении мембранных рецепторов, выбросе апоптозных лигандов, таких как FAS, а также в активации и деактивации хемокинов и цитокинов.[1]
Впервые MMP были описаны у позвоночных в 1962 году, позднее обнаружены у беспозвоночных и растений. Основные отличия MMP от других эндопептидаз — их зависимость от ионов металлов, способность разрушать структуры внеклеточного матрикса.
Гены
[править | править код]| Ген | Название | Локализация | Описание |
| MMP1 | Внутритканевая коллагеназа | секретируемая | |
| MMP2 | Желатиназа-A, 72 kDa-желатиназа | секретируемая | |
| MMP3 | Стромелизин 1 | секретируемая | |
| MMP7 | Матрелизин, PUMP 1 | секретируемая | |
| MMP8 | Нейтрофильная коллагеназа | секретируемая | |
| MMP9 | Желатиназа-B, 92 kDa-желатиназа | секретируемая | может играть значимую роль в местном протеолизе внеклеточного матрикса и в миграции лейкоцитов. Может участвовать в костной остеокластической резорбции. Расщепляет IV и V тип коллагена на большие С-концевые и меньшие N-концевые фрагменты. Расщепляет фибронектин, но не ламинин. |
| MMP10 | Стромелизин 2 | секретируемая | |
| MMP11 | Стромелизин 3 | секретируемая | MMP-11 более близка к MT-MMP, активируется конвертазами и секретируется обычно в ассоциации с конвертазно-активируемыми MMP. |
| MMP12 | Металлоэластаза макрофагов | секретируемая | |
| MMP13 | Коллагеназа 3 | секретируемая | |
| MMP14 | MT1-MMP | мембранно-ассоциируемая | type-I transmembrane MMP |
| MMP15 | MT2-MMP | мембранно-ассоциируемая | type-I transmembrane MMP |
| MMP16 | MT3-MMP | мембранно-ассоциируемая | type-I transmembrane MMP |
| MMP17 | MT4-MMP | мембранно-ассоциируемая | glycosyl phosphatidylinositol-attached |
| MMP18 | Коллагеназа 4, xcol4, ксенопус-коллагеназа | - | Человеческих ортологов не обнаружено |
| MMP19 | RASI-1, иногда также стромелизин-4 | - | |
| MMP20 | Энамелизин | секретируемая | |
| MMP21 | X-MMP | секретируемая | |
| MMP23A | CA-MMP | мембранно-ассоциируемая | type-II transmembrane cysteine array |
| MMP23B | - | мембранно-ассоциируемая | type-II transmembrane cysteine array |
| MMP24 | MT5-MMP | мембранно-ассоциируемая | type-I transmembrane MMP |
| MMP25 | MT6-MMP | мембранно-ассоциируемая | glycosyl phosphatidylinositol-attached |
| MMP26 | Матрилизин-2, эндометаза | - | |
| MMP27 | MMP-22, C-MMP | - | |
| MMP28 | Эпилизин | секретируемая | Открыта в 2001 году, название получила благодаря своему обнаружению в кератиноцитах человека. В отличие от других MMP, этот фермент конститутивно экспрессирован во многих тканях. Треонин заменяет пролин в его цистеиновом переключателе (PRCGVTD).[2] |
 | Это заготовка статьи по биологии. Помогите Википедии, дополнив её. |
См. также
[править | править код]Примечания
[править | править код]- ↑ Van Lint P., Libert C. Chemokine and cytokine processing by matrix metalloproteinases and its effect on leukocyte migration and inflammation (англ.) // J. Leukoc. Biol.[англ.] : journal. — 2007. — December (vol. 82, no. 6). — P. 1375—1381. — doi:10.1189/jlb.0607338. — PMID 17709402. Архивировано 20 марта 2020 года.
- ↑ Lohi J., Wilson C. L., Roby J. D., Parks WC. Epilysin, a novel human matrix metalloproteinase (MMP-28) expressed in testis and keratinocytes and in response to injury. (англ.) // J Biol Chem : journal. — 2001. — Vol. 276, no. 13. — P. 10134—10144. — doi:10.1074/jbc.M001599200. — PMID 11121398.
Ссылки
[править | править код]- MMP (МАТРИКСНЫЕ МЕТАЛЛОПРОТЕИНАЗЫ) — medbiol.ru