Адреноксин
| Адреноксин | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Идентификаторы | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Псевдонимы | Ferredoxin-1adrenodoxinmitochondrialmitochondrial adrenodoxinFDX1hepatoredoxinadrenal ferredoxin | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Внешние ID | GeneCards: [1] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
 Информация в Викиданных | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Ферредоксин надпочечников также известный как адренодоксин, адреноксин, митохондриальный ферредоксин, гепаторедоксин или ферредоксин-1 (FDX1) — белок, который у человека кодируется геном FDX1[1][2]. В дополнение к экспрессируемой форме в хромосомном локусе (11q22) существует в виде псевдогена на хромосомах 20 и 21.
Функции
[править | править код]Ферредоксин-1 — это маленький железосерный белок, который принимает электроны от НАДФН с помощью фермента ферредоксинредуктазы и переносит их к цитохрому P450. Данная система окисления/восстановления представлена в тканях, синтезирующих стероиды, и участвует в синтезе желчных кислот и витамина D. Ферредоксин-1 присутствует в разных тканях, но все его формы идентичны друг другу и не являются тканеспецифичными[2].
Примечания
[править | править код]- ↑ Mittal S., Zhu Y.Z., Vickery L.E. Molecular cloning and sequence analysis of human placental ferredoxin (англ.) // Archives of Biochemistry and Biophysics[англ.] : journal. — Elsevier, 1988. — September (vol. 264, no. 2). — P. 383—391. — doi:10.1016/0003-9861(88)90303-7. — PMID 2969697.
- ↑ 1 2 Entrez Gene: FDX1 ferredoxin 1.
Литература
[править | править код]- Grinberg A.V., Hannemann F., Schiffler B. et al. Adrenodoxin: structure, stability, and electron transfer properties (англ.) // Proteins : journal. — 2000. — Vol. 40, no. 4. — P. 590—612. — doi:10.1002/1097-0134(20000901)40:4<590::AID-PROT50>3.0.CO;2-P. — PMID 10899784.
- Wada A., Waterman M.R. Identification by site-directed mutagenesis of two lysine residues in cholesterol side chain cleavage cytochrome P450 that are essential for adrenodoxin binding (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 1992. — Vol. 267, no. 32. — P. 22877—22882. — PMID 1429635.
- Sparkes R.S., Klisak I., Miller W.L. Regional mapping of genes encoding human steroidogenic enzymes: P450scc to 15q23-q24, adrenodoxin to 11q22; adrenodoxin reductase to 17q24-q25; and P450c17 to 10q24-q25 (англ.) // DNA Cell Biol.[англ.] : journal. — 1991. — Vol. 10, no. 5. — P. 359—365. — doi:10.1089/dna.1991.10.359. — PMID 1863359.
- Skjeldal L., Markley J.L., Coghlan V.M., Vickery L.E. 1H NMR spectra of vertebrate [2Fe-2S] ferredoxins. Hyperfine resonances suggest different electron delocalization patterns from plant ferredoxins (англ.) // Biochemistry : journal. — 1991. — Vol. 30, no. 37. — P. 9078—9083. — doi:10.1021/bi00101a024. — PMID 1909889.
- Coghlan V.M., Vickery L.E. Site-specific mutations in human ferredoxin that affect binding to ferredoxin reductase and cytochrome P450scc (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 1991. — Vol. 266, no. 28. — P. 18606—18612. — PMID 1917982.
- Chang C.Y., Wu D.A., Mohandas T.K., Chung B.C. Structure, sequence, chromosomal location, and evolution of the human ferredoxin gene family (англ.) // DNA Cell Biol.[англ.] : journal. — 1990. — Vol. 9, no. 3. — P. 205—212. — doi:10.1089/dna.1990.9.205. — PMID 2340092.
- Chang C.Y., Wu D.A., Lai C.C. et al. Cloning and structure of the human adrenodoxin gene (англ.) // DNA : journal. — 1989. — Vol. 7, no. 9. — P. 609—615. — doi:10.1089/dna.1988.7.609. — PMID 3229285.
- Voutilainen R., Picado-Leonard J., DiBlasio A.M., Miller W.L. Hormonal and developmental regulation of adrenodoxin messenger ribonucleic acid in steroidogenic tissues (англ.) // J. Clin. Endocrinol. Metab.[англ.] : journal. — 1988. — Vol. 66, no. 2. — P. 383—388. — doi:10.1210/jcem-66-2-383. — PMID 3339111.
- Picado-Leonard J., Voutilainen R., Kao L.C. et al. Human adrenodoxin: cloning of three cDNAs and cycloheximide enhancement in JEG-3 cells (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 1988. — Vol. 263, no. 7. — P. 3240—3244. — PMID 3343244.
- Martsev S.P., Chashchin V.L., Akhrem AA. [Reconstruction and study of a multi-enzyme system by 11 beta-hydroxylase steroids] (англ.) // Biokhimiia[англ.] : journal. — 1985. — Vol. 50, no. 2. — P. 243—257. — PMID 3872685.
- Geren L.M., Millett F. Fluorescence energy transfer studies of the interaction between adrenodoxin and cytochrome c (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 1981. — Vol. 256, no. 20. — P. 10485—10489. — PMID 6270113.
- Pikuleva I.A., Cao C., Waterman M.R. An additional electrostatic interaction between adrenodoxin and P450c27 (CYP27A1) results in tighter binding than between adrenodoxin and p450scc (CYP11A1) (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 1999. — Vol. 274, no. 4. — P. 2045—2052. — doi:10.1074/jbc.274.4.2045. — PMID 9890963.
- Kostic M., Pochapsky S.S., Obenauer J. et al. Comparison of functional domains in vertebrate-type ferredoxins (англ.) // Biochemistry : journal. — 2002. — Vol. 41, no. 19. — P. 5978—5989. — doi:10.1021/bi0200256. — PMID 11993992.
- Strausberg R.L., Feingold E.A., Grouse L.H. et al. Generation and initial analysis of more than 15,000 full-length human and mouse cDNA sequences (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 2003. — Vol. 99, no. 26. — P. 16899—16903. — doi:10.1073/pnas.242603899. — PMID 12477932. — PMC 139241.
- Johnson D., Norman S., Tuckey R.C., Martin L.L. Electrochemical behaviour of human adrenodoxin on a pyrolytic graphite electrode (англ.) // Bioelectrochemistry (Amsterdam, Netherlands) : journal. — 2004. — Vol. 59, no. 1—2. — P. 41—7. — doi:10.1016/s1567-5394(02)00188-3. — PMID 12699818.
- Araya Z., Hosseinpour F., Bodin K., Wikvall K. Metabolism of 25-hydroxyvitamin D3 by microsomal and mitochondrial vitamin D3 25-hydroxylases (CYP2D25 and CYP27A1): a novel reaction by CYP27A1 (англ.) // Biochim. Biophys. Acta[англ.] : journal. — 2003. — Vol. 1632, no. 1—3. — P. 40—7. — doi:10.1016/S1388-1981(03)00062-3. — PMID 12782149.
- Gerhard D.S., Wagner L., Feingold E.A. et al. The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC) (англ.) // Genome Res. : journal. — 2004. — Vol. 14, no. 10B. — P. 2121—2127. — doi:10.1101/gr.2596504. — PMID 15489334. — PMC 528928.
- Derouet-Hümbert E., Roemer K., Bureik M. Adrenodoxin (Adx) and CYP11A1 (P450scc) induce apoptosis by the generation of reactive oxygen species in mitochondria (англ.) // Biol. Chem.[англ.] : journal. — 2005. — Vol. 386, no. 5. — P. 453—461. — doi:10.1515/BC.2005.054. — PMID 15927889.
Галерея PDB | |
|---|---|
| |
