Virion

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Schematischer Aufbau des HI-Virions.

Als Virion (Plural Viria, Virionen oder Virions), selten auch Viron, wird ein einzelnes Viruspartikel bezeichnet, das sich außerhalb einer Zelle befindet. Virionen bzw. Viren zählen nicht zu den Lebewesen (Organismen), insbesondere weil sie keinen eigenen Stoffwechsel haben und sich nur parasitisch mittels fremder Zellen replizieren (vermehren) können.[1]

Während der Begriff „Virion“ allein der Strukturbeschreibung von Viruspartikeln außerhalb von Zellen dient, sind bei dem weiteren Begriff „Virus“ auch biologische Eigenschaften wie die Infektiosität eines Virions mit eingeschlossen.[2]

Bestandteile[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]

Ein Virion besteht aus einem oder mehreren Nukleinsäuremolekülen (Genom: Einzelstrang oder Doppelstrang-RNA oder -DNA). Eventuell befinden sich im Virion weitere Proteine (beispielsweise mit enzymatischen Aktivitäten) und/oder Nukleoproteine.[1]

Kapsid[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]

Diese Bestandteile sind bei einer großen Mehrheit der Viren in eine Proteinkapsel, dem Kapsid, verpackt.[1] Oft werden die Kapsidproteine um Haupt- und nebenkapsidproteine unterschieden (englisch major/minor capsid protein, MCP und mCP).

In Ausnahmefällen gibt es auch Viren ohne Kapsid (d. h, echte Virionen), etwa bei den RNA-Viren der Narnaviridae und den Viroiden der Pospiviroidae (mit dem Citrus-Exocortis-Viroid und dem Zitrusrindenriss-Viroid).

Besteht das Genom aus mehreren Segmenten, so sind diese gewöhnlich zusammen in einem Kapsid verpackt (Beispiel Influenzaviren), bei einigen Viren können die Segmente auch einzeln in Kapside verpackt sein (Beispiel Nanoviridae).

Bei vielen Viren haben die Virionen ikosaedrische Symmetrie, die ideal isometrisch oder länglich gestreckt sein kann. Viele Virionen haben aber auch andere Gestalt:

Aus der Mikroskopie gibt es Hinweise auf noch sehr viel mehr spezielle Morphotypen.

Schwanz[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]

In einigen Virengruppen – wie der Klasse Caudoviricetes („Schwanzviren“) und der Gattung Tupanvirus – trägt das Kapsid ein Anhängsel, das als „Schwanz“ (englisch tail) bezeichnet wird.

Morphologie der Caudoviricetes am Beispiel des Enterobacteria-Phagen T2
Minor tail protein (mTP) des Phagen λ[3]

Der Schwanz der Caudoviricetes gliedert sich gewöhnlich u. a. in

  • Hals (englisch neck), ggf. mit Kragen (engl. collar),
  • eine m. o. w. lange, ggf. kontraktile Schwanzscheide (engl. sheath)
  • eine Basisplatte (engl. base plate)
  • ggf. Schwanzfibern/Schwanzspikes (engl. tail fibers/teil spikes).

Mit letzteren wird der Kontakt zur Wirtszelle aufgenommen. Der Schwanz dient bei diesen Viren als Injektionsapparat, um das eigene Genom in die Wirtszelle einzubringen.[4] Auch beim Caudoviricetes-Schwanz unterscheidet man major und minor tail protein (MTP und mTP), etwa beim Enterobacteria-Phagen Lambda,[3] dazu kommt ggf. ein tail spike protein (TSP)[5] oder tail fiber protein (TFP).

Auch bei Viren mit helikaler Morphologie (wie den Rudiviridae und Ahmunviridae) bezeichnet man für die Rezeptorbindung zuständige endständige Faserproteine als Schwanzfaserproteine (tail fiber proteins).[6][7]

Spikes[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]

Aus dem Kapsid können sog. Spikes (Peplomere) herausragen, wie beispielsweise bei den Coronaviridae, den Tectiviridae und anderen. Mit diesen wird der Kontakt zur Wirtszelle aufgenommen.

Bei den Viren der Gattung Chlorovirus besitzen die Virionen einen einzelnen Dorn (Spike), der als Injektionsapparat dient; ausfahrbare Injektionsapparate finden sich bei Virionen der Familie Tectiviridae.

Virushülle[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]

Bei zahlreichen Virusarten hat das Virion zusätzlich eine äußere Lipidmembran, die Virushülle.[1]

Einzelnachweise[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]

  1. ↑ a b c d N. J. Dimmock, Andrew J. Easton, Keith Leppard: Introduction to Modern Virology. 6. Auflage, Wiley & Blackwell, Malden 2007, ISBN 978-1-4051-3645-7, S. 49, Kapitel 4: Classification of Viruses. (englisch).
  2. ↑ Herbert Hof, Rüdiger Dörries: Medizinische Mikrobiologie. In: Alexander und Konstantin Bob (Hrsg.): Duale Reihe. 3., komplett überarbeitete und erweiterte Auflage. Thieme, Stuttgart 2005, ISBN 3-13-125313-4, S. 704, 135.
  3. ↑ a b Protein Data Bank in Europe: NMR structure of the gpu tail protein from lambda bacteriophage. Auf: ebi.ac.uk
  4. ↑ Audrey Leprince, Jacques Mahillon: Phage Adsorption to Gram-Positive Bacteria. In: MDPI: Viruses. Band 15, Nr. 1, 29. Oktober 2022, S. 196, doi:10.3390/v15010196 (englisch).
  5. ↑ Matthew Dunne, Nikolai S. Prokhorov, Martin J. Loessner, Petr G. Leiman: Reprogramming bacteriophage host range: design principles and strategies for engineering receptor binding proteins. In: Current Opinion in Biotechnology. Band 68, April 2021, S. 272–281, doi:10.1016/j.copbio.2021.02.006 (englisch).
  6. ↑ Rafael Laso-Pérez, Fabai Wu, Antoine Crémière, Daan R. Speth, John S. Magyar, Kehan Zhao, Mart Krupovic, Victoria J. Orphan: Evolutionary diversification of methanotrophic ANME-1 archaea and their expansive virome. In: Nature Microbiology. 8. Jahrgang, Nr. 2, 19. Januar 2023, ISSN 2058-5276, S. 231–245, doi:10.1038/s41564-022-01297-4, PMID 36658397, PMC 9894754 (freier Volltext) – (englisch).
  7. ↑ Yu Zhang, Zhongjie Zhu, Yuchan Ma, Zhifeng Fu: Paper-based analytical device integrated with bacteriophage tail fiber protein for bacteria detection and antimicrobial susceptibility test. In: Biosensors and Bioelectronics, Band 239, 1. November 2023, S. 115629; doi:10.1016/j.bios.2023.115629 (englisch).
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