Charybdotoxine

Modèle de la charybdotoxine

La charybdotoxine (ChTx) est une toxine peptidique isolée du venin du scorpion Leiurus quinquestriatus (appelé « rôdeur mortel », en anglais Deathstalker).

Elle est composée d'une chaine polypeptidique de 37 résidus d'acides aminés réticulée par trois ponts disulfure (masse totale 4 kDa) et a pour formule moléculaire : C176H277N57O55S7[1].

Mode d'action

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La ChTx est un inhibiteur de différents canaux potassiques, y compris des canaux de conductance intermédiaire dépendants du calcium, IKCa[2]. Elle est l'homologue de l'ibériotoxine, toxine isolée du venin du scorpion rouge Hottentotta tamulus, plus sélective pour les canaux de large conductance dépendants du calcium (BK)[3].

Notes et références

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  1. Avdonin V, Nolan B, Sabatier JM, De Waard M, Hoshi T, « Mechanisms of maurotoxin action on Shaker potassium channels », Biophys. J., vol. 79, no 2,‎ , p. 776–87 (PMID 10920011, PMCID 1300977, DOI 10.1016/S0006-3495(00)76335-1)
  2. Michel Félétou, Rudi Busse, Gillian Edwards, Ingrid Fleming, Arthur H. Weston et Paul M. Vanhoutte, « Dialogue entre cellules endothéliales et cellules musculaires lisses », M/S : médecine sciences, vol. 19, no 12,‎ , p. 1242-1250 (lire en ligne).
  3. Danièle Tritsch, Dominique Chesnoy-Marchais, Anne Feltz, Physiologie du neurone, France, Wolters Kluwer, , 715 p. (ISBN 978-2-7040-0872-8, lire en ligne), page 271.

Bibliographie

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Articles connexes

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