Maltase
Maltase
| N° EC | EC |
|---|---|
| N° CAS |
| IUBMB | Entrée IUBMB |
|---|---|
| IntEnz | Vue IntEnz |
| BRENDA | Entrée BRENDA |
| KEGG | Entrée KEGG |
| MetaCyc | Voie métabolique |
| PRIAM | Profil |
| PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
| GO | AmiGO / EGO |
La maltase, ou α(1-4)-D-glucosidase, est une glycoside hydrolase (ou disaccharidase) qui catalyse l'hydrolyse du maltose et des dextrines en glucose.
Notes et références
[modifier | modifier le code]- (en) Bruni, C.B., Sica, V., Auricchio, F. and Covelli, I., « Further kinetic and structural characterization of the lysosomal α-D-glucoside glucohydrolase from cattle liver », Biochim. Biophys. Acta, vol. 212, no 3, , p. 470–477 (PMID 5466143, DOI 10.1016/0005-2744(70)90253-6)
- (en) Flanagan, P.R. and Forstner, G.G., « Purification of rat intestinal maltase/glucoamylase and its anomalous dissociation either by heat or by low pH », Biochem. J., vol. 173, no 2, , p. 553–563 (PMID 29602)
- (en) Larner, J., The Enzymes, vol. 4, New York, Academic Press, , 369–378 p., « Other glucosidases »
- (en) Sivikami, S. and Radhakrishnan, A.N., « Purification of rabbit intestinal glucoamylase by affinity chromatography on Sephadex G-200 », Indian J. Biochem. Biophys., vol. 10, no 4, , p. 283–284 (PMID 4792946)
- (en) Sørensen, S.H., Norén, O., Sjöström, H. and Danielsen, E.M., « Amphiphilic pig intestinal microvillus maltase/glucoamylase. Structure and specificity », Eur. J. Biochem., vol. 126, , p. 559–568 (PMID 6814909, DOI 10.1111/j.1432-1033.1982.tb06817.x)
