Липоксигеназы
| 15-липоксигеназа | |
|---|---|
 15-липоксигеназа кролика (синий) с ингибитором (жёлтый) в активном центре | |
| Обозначения | |
| Символы | ALOX15 |
| Entrez Gene | 246 |
| HGNC | 433 |
| PDB | 1LOX |
| Другие данные | |
| Шифр КФ | 1.13.11.33 |
 Информация в Викиданных ? | |
Липоксигеназы (англ. Lipoxygenases) — железо-содержащие ферменты, катализирующие реакцию диоксигенации (присоединение двух атомов кислорода) к полиненасыщенным жирным кислотам. Различные типы липоксигеназ найдены в растениях, животных и грибах. Они вовлечены в различные клеточные функции.
Общий вид катализируемой реакции:
жирная кислота + O2 = гидропероксид жирной кислоты
Классификация
[править | править код]| Шифр КФ | Фермент | полное название | реакция |
| КФ 1.13.11.12 | липоксигеназа | (линолеат:кислород 13-оксидоредуктаза) | линолеат + O2 = (9Z,11E,13S)-13-гидропероксиоктадека-9,11-диеноат |
| КФ 1.13.11.31 | Арахидонат-12-липоксигеназа | (арахидонат:кислород 12-оксидоредуктаза) | арахидонат + O2 = (5Z,8Z,10E,12S,14Z)-12-гидропероксиикоза-5,8,10,14-тетраеноат |
| КФ 1.13.11.33 | арахидонат 15-липоксигеназа | (арахидонат:кислород 15-оксидоредуктаза) | арахидонат + O2 = (5Z,8Z,11Z,13E,15S)-15-гидропероксиикоза-5,8,11,13-тетраеноат |
| КФ 1.13.11.34 | арахидонат 5-липоксигеназа | (арахидонат:кислород 5-оксидоредуктаза) | арахидонат + O2 = лейкотриен A4 + H2 |
| КФ 1.13.11.40 | арахидонат 8-липоксигеназа | (арахидонат:кислород 8-оксидоредуктаза) | арахидонат + O2 = (5Z,8R,9E,11Z,14Z)-8-гидропероксиикоза-5,9,11,14-тетраеноат |
Липоксигеназы, действующие на арахидоновую кислоту, классифицируются по номеру атома углерода, который окисляется данным ферментом. Например, 15-липоксигеназа окисляет арахидоновую кислоту по 15-му атому, а 12/15-липоксигеназа способна окислить арахидонат по 12-му или 15-му атому.
Структура
[править | править код]Кристаллическая структура липоксигеназы известна для фермента из соевых бобов (одного из наиболее распространённых источников фермента) и для липоксигеназы кролика. Липоксигеназа состоит из двух доменов: N-концевого и более крупного C-концевого, в котором расположен активный центр фермента. Протеолитическое разделение доменов приводит к потере каталитической активности. В активном центре железо закреплено координационными связями с Nε атомом гистидина и кислородом C-концевой карбоксильной группой.
Литература
[править | править код]- AP K., Kulkarni A. P. Lipoxygenase--a versatile biocatalyst for biotransformation of endobiotics and xenobiotics, Lipoxygenase — a versatile biocatalyst for biotransformation of endobiotics and xenobiotics (англ.) // Cellular and Molecular Life Sciences — Birkhäuser, Springer Science+Business Media, 2001. — Vol. 58, Iss. 12-13. — P. 1805—1825. — ISSN 1420-9071; 1420-682X — doi:10.1007/PL00000820 — PMID:11766881
- MJ N., SP S., Nelson M. J., Seitz S. P. The structure and function of lipoxygenase (англ.) // Current Opinion in Structural Biology — Elsevier BV, 1994. — Vol. 4, Iss. 6. — P. 878—884. — ISSN 0959-440X; 1879-033X — doi:10.1016/0959-440X(94)90270-4 — PMID:7712291
Ссылки
[править | править код]- [www.xumuk.ru/encyklopedia/2338.html Липоксигеназы]
 | Некоторые внешние ссылки в этой статье ведут на сайты, занесённые в спам-лист |