ОписаниеMechanism of peptide bond cleavage in a-chymotrypsin.svg
English: Mechanism of peptide bond cleavage in α-chymotrypsin. Chymotrypsin preferentially cleaves C-terminally of large aromatic residues such as phenylalanine (left). The peptide backbone is colored dark red, the sidechains are shown in bright red. In the first step, the catalytic triade enhances the nucleophilicity of Ser195 which attacks the carbon atom of the peptide bond, leading to formation of a tetrahedral intermediate. In the next step, the amine leaves the tetrahedral intermediate, its leaving group quality enhanced by His57. During this step, the actual cleavage of the peptide bond takes place (shown by the green arrow). In the following step, a water molecule (blue), the nucleophilicity of which is again enhanced by His57 takes the amine's place. In the last step, serine leaves the tetrahedral intermediate and thereby the catalytic triad is regenerated.
Лица, связанные с работой над этим произведением, решили передать данное произведение в общественное достояние, отказавшись от всех прав на произведение по всему миру в рамках закона об авторских правах (а также связанных и смежных прав), в той степени, которую допускает закон. Вы можете копировать, изменять, распространять, исполнять данное произведение в любых целях, в том числе в коммерческих, без получения на это разрешения автора.
http://creativecommons.org/publicdomain/zero/1.0/deed.enCC0Creative Commons Zero, Public Domain Dedicationfalsefalse
Краткие подписи
Добавьте однострочное описание того, что собой представляет этот файл
Файл содержит дополнительные данные, обычно добавляемые цифровыми камерами или сканерами. Если файл после создания редактировался, то некоторые параметры могут не соответствовать текущему изображению.