Albúmina
| Albúmina | ||||
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| Estructuras disponibles | ||||
| PDB | Buscar ortólogos: PDBe, RCSB | |||
| Identificadores | ||||
| Símbolo | ALB (HGNC: 399) | |||
| Identificadores externos | ||||
| Locus | Cr. 4 q13.3 | |||
| Ortólogos | ||||
| Especies |
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| Entrez |
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| UniProt |
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| RefSeq (ARNm) |
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La albúmina —del latín: albūmen ‘clara de huevo’— es una proteína que se encuentra en gran proporción en los linfocitos, siendo la principal proteína de la sangre, y una de las más abundantes en el ser humano. Se sintetiza en el hígado.[1][2]
La concentración normal en la sangre humana oscila entre 3,5 y 5,0 gramos por decilitro,[1] y supone un 54,31 % de la proteína plasmática. El resto de proteínas presentes en el plasma se llaman en conjunto globulinas. La albúmina es fundamental para el mantenimiento de la presión oncótica, necesaria para la distribución correcta de los líquidos corporales entre el compartimento intravascular y el extravascular, localizado entre los tejidos.[3] La albúmina tiene carga eléctrica negativa. La membrana basal del glomérulo renal, también está cargada negativamente, lo que impide la filtración glomerular de la albúmina a la orina.[3] En el síndrome nefrótico, esta propiedad es menor, y se pierde gran cantidad de albúmina por la orina.[4]
Debido a que los animales pequeños, como por ejemplo las ratas, viven con una presión sanguínea baja, necesitan una presión osmótica menor, y también necesitan una baja cantidad de albúmina para mantener la distribución de los fluidos.
Si efectuamos una electroforesis de las proteínas del suero a un pH fisiológico, la proteína albúmina es la que más avanza (obviando la pequeña banda llamada prealbúmina, que la precede) por varias razones:
- Tamaño y carga: la albúmina es una proteína relativamente pequeña y altamente soluble, lo que facilita su movilidad en un campo isoeléctrico.
- Concentración: la albúmina es la proteína más abundante, lo que significa que está presente en grandes cantidades, esto hace que aumente su visibilidad en el gel.
- Punto isoeléctrico: la albúmina tiene un punto isoeléctrico que permite una separación clara durante la electroforesis, ya que se moverá hacia el electrodo de carga opuesta.
Estructura
[editar]La albúmina, también conocida como albúmina sérica humana (HSA) es una proteína globular con estructura terciaria y una forma similar a la de un corazón, constituida por alrededor de 585 aminoácidos, con una gran proporción de aminoácidos ácidos que le dan una carga negativa a pH de 7, con una serie repetitiva de seis subdominios helicales. Su estructura le confiere gran estabilidad, pero tambiién gran flexibilidad, lo que le permite ligar y transportar un amplio rango de moléculas, tanto endógenas como exógenas.
Presenta aproximadamente un 67% de hélices α, un 10% de vueltas, 23 de bobinas aleatorias y ninguna lámina β.
A través de una cristalografía de rayos X se pueden observar tres dominios bien diferenciados de la albúmina: dominio I (1-195 aminoácidos), dominio II (196-383 aminoácidos) y dominio III (184-585 aminoácidos). Y a su vez cada dominio se subdivide en dos subdominios, A y B, cada uno con sus funciones correspondientes, siendo así la albúmina una molécula multifuncional cuyas propiedades biológicas derivan de su ubicación (intravascular, extravascular e intracelular), alta concentración y carga negativa.[5]
La albúmina sérica humana tiene 17 puentes disulfuro intramoleculares que están presentes principalmente entre las hélices α. Estos enlaces disulfuro son esenciales para la estabilidad de la proteína. También tiene un residuo de cisterna libre (Cys-34), presente en el dominio I y en el resto de especies. Este residuo es el responsable de la dimerización de la albúmina durante la purificación formando un puente de disulfuro intramolecular. El residuo de cisteína libre está en una grieta de ≈10 Å de profundidad, presentando un sitio molecular propicio para la tiolación, oxidación y nitrosilación. De hecho la estructura química de la albúmina sérica humana es susceptible de modificación a través de reacciones enzimáticas y no enzimáticas, incluyendo glicosilación, oxidación reversible y no reversible en la posición Cys-34. También juega un papel crítico en las propiedades redox, en la formación de complejos con varios iones metálicos y la eliminación de radicales libres, así como la protección contra la peroxidación de los lípidos por especies reactivas de oxígeno. Además, un residuo de histidina conservado (His-3) también actúa como quemador de metal crítico que excava las especias reactivas de oxígeno.
Características
[editar]- Posee un pKa de 8.5
- Tiene un pH de 4.8
- Tiene una masa molecular de 67 000 daltons
- Tiene un pI de 4.6
Además existe un grado notable de similitud en lo que se refiere a la secuencia, estructura y distribución de la carga superficial entre la albúmina sérica humana y sus contrapartes de fuentes bobinas (BSA), equinas (ESA), leporina (LSA) y caninas (CSA). A partir de dichas similitudes y un análisis de la dinámica molecular de la albúmina sérica humana y sus contrapartes bobinas y caninas se indica que el movimiento de los dominios I y III es la clave para definir las numerosas propiedades de la albúmina.
Funciones de la albúmina
[editar]- Mantenimiento de la presión oncótica.
- Transporte de hormonas tiroideas.
- Transporte de hormonas liposolubles.
- Transporte de ácidos grasos libres.
- Transporte de bilirrubina no conjugada al hígado.
- Transporte de muchos fármacos y drogas.
- Unión competitiva con iones de calcio.
- Control del pH.
- Funciona como un transportador de la sangre y lo contiene el plasma.
- Regulador de líquidos extracelulares, efecto Donnan.
- Servía para unir la emulsión al vidrio para fijar las primeras fotografías.
Causas de la deficiencia de albúmina
[editar]- Cirrosis hepática: por disminución en su síntesis hepática.[2]
- Desnutrición.
- Síndrome nefrótico: por aumento en su excreción.
- Trastornos intestinales: pérdida en la absorción de aminoácidos durante la digestión y pérdida por las diarreas.
- Enfermedades genéticas que provocan hipoalbuminemia, que son muy raras.
- Algunos procedimientos médicos, como la paracentesis.
Tipos de albúmina
[editar]- Seroalbúmina: Es la proteína del suero sanguíneo.
- Ovoalbúmina: Es la albúmina más abundante de la clara del huevo.
- Lactalbúmina: Es la albúmina de la leche.
- Conalbúmina u ovotransferrina: constituye en torno al 13 % de la clara del huevo. Tiene una gran afinidad por el hierro.[6]
Síntesis y secreción de albúmina en el ser humano
[editar]En el ser humano, la síntesis de albúmina se efectúa en el hígado, específicamente en los polirribosomas unidos al retículo endoplasmático. La secreción plasmática se efectúa por la acción contráctil del aparato microtubular de la célula. La producción hepática de la albúmina es de 11 a 14 g/día.[2]
Véase también
[editar]Referencias
[editar]- ↑ a b «La albúmina en la sangre». Archivado desde el original el 12 de septiembre de 2008. Consultado el 18 de septiembre de 2008.
- ↑ a b c M.,, Herrerías Gutiérrez, J.; A.,, Díaz Belmont,; M.,, Jiménez Sáenz, (1996). Tratado de hepatología. Universidad de Sevilla. ISBN 8447203336. OCLC 35755803.
- ↑ a b Pocock, Gillian; Richards, Christopher D (2005). «El riñón y la regulación del medio interno». Fisiología humana: La base de la Medicina. Elsevier España. ISBN 8445814796. «Véase página 395.»
- ↑ «La albumina en el síndrome nefrótico». Consultado el 18 de septiembre de 2008.
- ↑ He, Xiao Min; Carter, Daniel C. (16 de julio de 1992). «Atomic structure and chemistry of human serum albumin». Nature (en inglés) 358 (6383): 209-215. ISSN 0028-0836. doi:10.1038/358209a0. Consultado el 5 de noviembre de 2024.
- ↑ «Ovotransferrin: Structure, bioactivities, and preparation». Food Research International 46: 480-487. doi:10.1016/j.foodres.2011.07.012.
Enlaces externos
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Wikcionario tiene definiciones y otra información sobre albúmina.
