La ciclina H (CCNH) es una proteína codificada en los humanos por el gen CCNH.[1][2] La ciclina H pertenece a la familia de las ciclinas, cuyos miembros se caracterizan por incrementar drásticamente sus niveles en las células de forma periódica cada vez que se inicia el ciclo celular. Las ciclinas son importantes reguladoras de transiciones del ciclo celular a través de su capacidad para unirse y activar proteín-quinasas y la ciclina H ejercce ese tipo de acciones en asociación con CDK7 activando a la proteína quinasa activante dependiente de ciclina (CAK) que está implicada en la activación de CDK218.[3][4]
La ciclina H además forma complejo con la proteína quinasa MAT1. El complejo quinasa es capaz de fosforilar CDK2 y CDC2 quinasas, por lo tanto funciona como activador de la quinasa CDK (CAK). La ciclina H y su quinasa son componentes de TFIIH, así como complejos de proteínas RNA polimerasa II. Participa en dos procesos de regulación transcripcional diferentes, lo que sugiere un vínculo importante entre el control de la transcripción basal y la maquinaria del ciclo celular.[2]
La proteína ciclina H ha demostrado ser capaz de interaccionar con:
- ↑ Eki T, Okumura K, Abe M, Kagotani K, Taguchi H, Murakami Y, Pan ZQ, Hanaoka F (enero de 1998). «Mapping of the human genes encoding cyclin H (CCNH) and the CDK-activating kinase (CAK) assembly factor MAT1 (MNAT1) to chromosome bands 5q13.3-q14 and 14q23, respectively». Genomics 47 (1): 115-20. PMID 9465303. doi:10.1006/geno.1997.5053.
- ↑ a b «Entrez Gene: CCNH cyclin H».
- ↑ Zulma Aragón Mamani, Celia Xiomara Bonkanka Tabares, Juan Antonio Gallardo Naranjo, Daniel García Velázquez y Mª Cristina Medina Campos (2006). Luces y Sombras en el Uso de Quinasas Dependientes de Ciclinas como Dianas Terapéuticas en Cáncer. Biocáncer; Departamento de Medicina Física y Farmacología de la Facultad de Farmacia, Universidad de La Laguna. pp. sección 4.1 Regulación Positiva Del Ciclo Celular:.
- ↑ María Lucinda Aguirre Cruz, Julio Sotelo (2008). Tumores cerebrales, volumen 1. Ed. Médica Panamericana. p. 71. ISBN 9687988843.
- ↑ Ewing RM, Chu P, Elisma F, Li H, Taylor P, Climie S, McBroom-Cerajewski L, Robinson MD, O'Connor L, Li M, Taylor R, Dharsee M, Ho Y, Heilbut A, Moore L, Zhang S, Ornatsky O, Bukhman YV, Ethier M, Sheng Y, Vasilescu J, Abu-Farha M, Lambert JP, Duewel HS, Stewart II, Kuehl B, Hogue K, Colwill K, Gladwish K, Muskat B, Kinach R, Adams SL, Moran MF, Morin GB, Topaloglou T, Figeys D (2007). «Large-scale mapping of human protein-protein interactions by mass spectrometry». Molecular Systems Biology 3 (1): 89. PMC 1847948. PMID 17353931. doi:10.1038/msb4100134.
- ↑ Talukder AH, Mishra SK, Mandal M, Balasenthil S, Mehta S, Sahin AA, Barnes CJ, Kumar R (marzo de 2003). «MTA1 interacts with MAT1, a cyclin-dependent kinase-activating kinase complex ring finger factor, and regulates estrogen receptor transactivation functions». The Journal of Biological Chemistry 278 (13): 11676-85. PMID 12527756. doi:10.1074/jbc.M209570200.
- ↑ Mäkelä TP, Tassan JP, Nigg EA, Frutiger S, Hughes GJ, Weinberg RA (Sep 1994). «A cyclin associated with the CDK-activating kinase MO15». Nature 371 (6494): 254-7. PMID 8078587. doi:10.1038/371254a0.
- ↑ Yee A, Nichols MA, Wu L, Hall FL, Kobayashi R, Xiong Y (diciembre de 1995). «Molecular cloning of CDK7-associated human MAT1, a cyclin-dependent kinase-activating kinase (CAK) assembly factor». Cancer Research 55 (24): 6058-62. PMID 8521393.
- ↑ Garber ME, Mayall TP, Suess EM, Meisenhelder J, Thompson NE, Jones KA (Sep 2000). «CDK9 autophosphorylation regulates high-affinity binding of the human immunodeficiency virus type 1 tat-P-TEFb complex to TAR RNA». Molecular and Cellular Biology 20 (18): 6958-69. PMC 88771. PMID 10958691. doi:10.1128/MCB.20.18.6958-6969.2000.
- ↑ Schneider E, Montenarh M, Wagner P (Nov 1998). «Regulation of CAK kinase activity by p53». Oncogene 17 (21): 2733-41. PMID 9840937. doi:10.1038/sj.onc.1202504.
Datos: Q18021153