Poly(A) polymérase
| N° EC | EC |
|---|---|
| N° CAS |
| IUBMB | Entrée IUBMB |
|---|---|
| IntEnz | Vue IntEnz |
| BRENDA | Entrée BRENDA |
| KEGG | Entrée KEGG |
| MetaCyc | Voie métabolique |
| PRIAM | Profil |
| PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
| GO | AmiGO / EGO |
La poly(A) polymérase (PAP) est une nucléotidyltransférase qui catalyse la réaction :
- ATP + ARNn diphosphate + ARNn+1.
Cette enzyme intervient dans l'addition d'une queue poly(A) à l'extrémité 3' d'un ARN prémessager (pré-ARNm) nouvellement synthétisé au cours de la transcription. La protéine résulte de l'addition finale à un grand complexe protéique qui contient également des unités plus petites appelées CPSF (en) (Cleavage and Polyadenylation Specificity factor) et CStF (en) (Cleavage Stimulation Factor). Sa liaison est indispensable au clivage de l'extrémité 3' de l'ARN prémessager. Après clivage de la région 3' de signalisation qui conduit l'assemblage de ce complexe, la poly(A) polymérase ajoute la queue poly(A) à la nouvelle extrémité 3'.
La vitesse à laquelle cette enzyme ajoute des résidus d'adénosine dépend de la présence d'une autre protéine régulatrice, la PABPII (en) ou polyadenine binding protein II. Les premiers nucléotides sont ajoutés très lentement mais la petite queue poly(A) se lie à la PABPII qui accélère alors cette réaction pour atteindre une longueur de poly(A) d'environ 200 à 250 résidus d'adénosine.
La poly(A) polymérase est phosphorylée par le MPF, élément clé de la régulation du cycle cellulaire.
Notes et références
[modifier | modifier le code]- (en) August JT, Ortiz PJ, Hurwitz J, « Ribonucleic acid-dependent ribonucleotide incorporation. I. Purification and properties of the enzyme », J. Biol. Chem., vol. 237, , p. 3786–93 (PMID 13965521)
- (en) Edmonds M and Abrams R, « Polynucleotide biosynthesis: formation of a sequence of adenylate units from adenosine triphosphate by an enzyme from thymus nuclei », J. Biol. Chem., vol. 235, no 4, , p. 1142–1149 (lire en ligne)
- (en) Gottesman ME, Canellakis ES, « The terminal nucleotidyltransferases of calf thymus nuclei », J. Biol. Chem., vol. 241, no 19, , p. 4339–52 (PMID 4288534)
- (en) Krakow Js, Coutsogeorgopoulos C, Canellakis ES, « Studies on the incorporation of deoxyribonucleic acid », Biochim. Biophys. Acta., vol. 55, no 5, , p. 639–50 (PMID 14459258, DOI 10.1016/0006-3002(62)90842-9)
- (en) Mans RJ, Walter TJ, « Transfer RNA-primed oligoadenylate synthesis in maize seedlings. II Primer, substrate and metal specificities and size of product », Biochim. Biophys. Acta., vol. 247, no 1, , p. 113–21 (PMID 4946277)
- (en) Sheldon R, Jurale C, Kates J, « Detection of polyadenylic acid sequences in viral and eukaryotic RNA(polu(U)-cellulose columns-poly(U) filters-fiberglass-HeLa cells-bacteriophage T4) », Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A., vol. 69, no 2, , p. 417–21 (PMID 4501121, PMCID 426470, DOI 10.1073/pnas.69.2.417)
- (en) Colgan DF, Murthy KG, Prives C, Manley JL, « Cell-cycle related regulation of poly(A) polymerase by phosphorylation », Nature, vol. 384, no 6606, , p. 282–5 (PMID 8918882, DOI 10.1038/384282a0)
