Protéase aspartique
Une protéase aspartique (EC ), également appelée aspartate protéase et aspartyl-protéase, est une peptidase qui utilise un résidu d'aspartate pour catalyser les réactions affectant leur substrat peptidique. De telles enzymes possèdent généralement deux résidus d'aspartate fortement conservés dans leur site actif et leur activité est optimale à pH acide. La pepstatine est un inhibiteur de presque toutes les protéases aspartiques connues.
Des endopeptidases aspartiques ont été caractérisées à partir de vertébrés, de mycètes et de rétrovirus[1]. Des endopeptidases aspartiques associées au métabolisme bactérien de la prépiline de type 4[2] — prépiline peptidase — et au métabolisme archéen de la préflagelline — préflagelline peptidase — ont été récemment décrites[3],[4].
Les pepsines, les cathepsines et les rénines comptent parmi les protéases aspartiques d'eucaryotes. Elles ont une structure à deux domaines qui proviendrait d'une duplication génétique ancestrale. Celles des rétrovirus et des rétrotransposons sont bien plus petites et apparaissent comme homologues d'un domaine de protéase aspartique d'eucaryote. Chaque domaine apporte un résidu d'aspartate et un site actif dans une fente située entre les deux lobes de la protéine. L'un des lobes a probablement évolué à partir de l'autre par duplication de gène dans un passé éloigné. Les enzymes actuelles ont une structure tertiaire semblable mais une structure primaire plus variable, hormis le site catalytique, qui est hautement conservé. Les protéases aspartiques sont également caractérisées par la position très stable de ponts disulfure.
Notes et références
[modifier | modifier le code]- (en) P. B. Szecsi, « The aspartic proteases », Scandinavian Journal of Clinical & Laboratory Investigation, vol. 52, no s210, , p. 5-22 (PMID 1455179, lire en ligne)
- (en) Christian F. LaPointe et Ronald K. Taylor, « The Type 4 Prepilin Peptidases Comprise a Novel Family of Aspartic Acid Proteases », Journal of Biological Chemistry, vol. 275, no 2, , p. 1502-1510 (PMID 10625704, DOI 10.1074/jbc.275.2.1502, lire en ligne)
- (en) S.Y.M. Ng, B. Chaban et K.F. Jarrell, « Archaeal Flagella, Bacterial Flagella and Type IV Pili: A Comparison of Genes and Posttranslational Modifications », Journal of Molecular Microbiology and Biotechnology, vol. 11, nos 3-5, , p. 167-191 (PMID 16983194, DOI 10.1159/000094053, lire en ligne)
- (en) Sonia L. Bardy et Ken F. Jarrell, « Cleavage of preflagellins by an aspartic acid signal peptidase is essential for flagellation in the archaeon Methanococcus voltae », Molecular Microbiology, vol. 50, no 4, , p. 1339-1347 (PMID 14622420, DOI 10.1046/j.1365-2958.2003.03758.x, lire en ligne)
