GSTM3

GSTM3
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	3GTU
Ідентифікатори
Символи	GSTM3, GST5, GSTB, GSTM3-3, GTM3, glutathione S-transferase mu 3 (brain), glutathione S-transferase mu 3
Зовнішні ІД	OMIM: 138390 MGI: 1309466 HomoloGene: 658 GeneCards: GSTM3
Онтологія гена
Молекулярна функція	• transferase activity; • enzyme binding; • glutathione transferase activity; • protein homodimerization activity; • glutathione binding; • identical protein binding; • GO:0001948, GO:0016582 protein binding;
Клітинна компонента	• цитоплазма; • гіалоплазма; • sperm fibrous sheath; • екзосома; • клітинне ядро; • intercellular bridge;
Біологічний процес	• cellular detoxification of nitrogen compound; • обмін речовин; • nitrobenzene metabolic process; • xenobiotic catabolic process; • glutathione derivative biosynthetic process; • glutathione metabolic process; • response to estrogen; • establishment of blood-nerve barrier;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	Більше даних
Ортологи
	2947
	14866
	ENSG00000134202
	ENSMUSG00000004032
	P21266; Q6FGJ9
	P48774
	NM_000849
	NM_010360
	NP_000840; NP_000840.2
	NP_034490
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

GSTM3 (англ. Glutathione S-transferase mu 3) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 1-ї хромосоми.^[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 225 амінокислот, а молекулярна маса — 26 560^[4].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MSCESSMVLG	YWDIRGLAHA	IRLLLEFTDT	SYEEKRYTCG	EAPDYDRSQW
LDVKFKLDLD	FPNLPYLLDG	KNKITQSNAI	LRYIARKHNM	CGETEEEKIR
VDIIENQVMD	FRTQLIRLCY	SSDHEKLKPQ	YLEELPGQLK	QFSMFLGKFS
WFAGEKLTFV	DFLTYDILDQ	NRIFDPKCLD	EFPNLKAFMC	RFEALEKIAA
YLQSDQFCKM	PINNKMAQWG	NKPVC

A: Аланін
 C: Цистеїн
 D: Аспарагінова кислота
 E: Глутамінова кислота
 F: Фенілаланін
 G: Гліцин
 H: Гістидин
 I: Ізолейцин
 K: Лізин
 L: Лейцин
 M: Метіонін
 N: Аспарагін
 P: Пролін
 Q: Глутамін
 R: Аргінін
 S: Серин
 T: Треонін
 V: Валін
 W: Триптофан
 
 Y: Тирозин

Кодований геном білок за функцією належить до трансфераз. Задіяний у такому біологічному процесі як поліморфізм. Локалізований у цитоплазмі.

Література

Patskovsky Y.V., Huang M.Q., Takayama T., Listowsky I., Pearson W.R. (1999). Distinctive structure of the human GSTM3 gene-inverted orientation relative to the mu class glutathione transferase gene cluster. Arch. Biochem. Biophys. 361: 85—93. PMID 9882431 DOI:10.1006/abbi.1998.0964
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Ross V.L., Board P.G. (1993). Molecular cloning and heterologous expression of an alternatively spliced human Mu class glutathione S-transferase transcript. Biochem. J. 294: 373—380. PMID 8373352 DOI:10.1042/bj2940373
Hussey A.J., Hayes J.D. (1993). Human Mu-class glutathione S-transferases present in liver, skeletal muscle and testicular tissue. Biochim. Biophys. Acta. 1203: 131—141. PMID 8218382 DOI:10.1016/0167-4838(93)90047-U
Patskovsky Y.V., Patskovska L.N., Listowsky I. (1999). An asparagine-phenylalanine substitution accounts for catalytic differences between hGSTM3-3 and other human class mu glutathione S-transferases. Biochemistry. 38: 16187—16194. PMID 10587441 DOI:10.1021/bi991714t
Campbell E., Takahashi Y., Abramovitz M., Peretz M., Listowsky I. (1990). A distinct human testis and brain mu-class glutathione S-transferase. Molecular cloning and characterization of a form present even in individuals lacking hepatic type mu isoenzymes. J. Biol. Chem. 265: 9188—9193. PMID 2345169