GTF2F2

GTF2F2
Наявні структури
PDBПошук ортологів: PDBe RCSB
Ідентифікатори
Символи GTF2F2, BTF4, RAP30, TF2F2, TFIIF, general transcription factor IIF subunit 2
Зовнішні ІД OMIM: 189969 MGI: 1915955 HomoloGene: 37884 GeneCards: GTF2F2
Реагує на сполуку
Viroporin 3a[1]
Ортологи
Види Людина Миша
Entrez
Ensembl
UniProt
RefSeq (мРНК)
NM_004128
NM_026816
RefSeq (білок)
NP_004119
NP_081092
Локус (UCSC) Хр. 13: 45.12 – 45.28 Mb Хр. 14: 76.13 – 76.25 Mb
PubMed search [2] [3]
Вікідані
Див./Ред. для людейДив./Ред. для мишей

GTF2F2 (англ. General transcription factor IIF subunit 2) — білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 13-ї хромосоми.[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 249 амінокислот, а молекулярна маса — 28 380[5].

Послідовність амінокислот
1020304050
MAERGELDLTGAKQNTGVWLVKVPKYLSQQWAKASGRGEVGKLRIAKTQG
RTEVSFTLNEDLANIHDIGGKPASVSAPREHPFVLQSVGGQTLTVFTESS
SDKLSLEGIVVQRAECRPAASENYMRLKRLQIEESSKPVRLSQQLDKVVT
TNYKPVANHQYNIEYERKKKEDGKRARADKQHVLDMLFSAFEKHQYYNLK
DLVDITKQPVVYLKEILKEIGVQNVKGIHKNTWELKPEYRHYQGEEKSD

Кодований геном білок за функціями належить до гідролаз, геліказ, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як транскрипція, регуляція транскрипції, ацетилювання. Білок має сайт для зв'язування з АТФ, нуклеотидами, ДНК. Локалізований у ядрі.

Література

[ред. | ред. код]
  • Sopta M., Burton Z.F., Greenblatt J. (1989). Structure and associated DNA-helicase activity of a general transcription initiation factor that binds to RNA polymerase II. Nature. 341: 410—414. PMID 2477704 DOI:10.1038/341410a0
  • Horikoshi M., Fujita H., Wang J., Takada R., Roeder R.G. (1991). Nucleotide and amino acid sequence of RAP30. Nucleic Acids Res. 19: 5436—5436. PMID 1840667 DOI:10.1093/nar/19.19.5436
  • The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
  • Kim J.B., Yamaguchi Y., Wada T., Handa H., Sharp P.A. (1999). Tat-SF1 protein associates with RAP30 and human SPT5 proteins. Mol. Cell. Biol. 19: 5960—5968. PMID 10454543 DOI:10.1128/MCB.19.9.5960
  • Groft C.M., Uljon S.N., Wang R., Werner M.H. (1998). Structural homology between the Rap30 DNA-binding domain and linker histone H5: implications for preinitiation complex assembly. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 95: 9117—9122. PMID 9689043 DOI:10.1073/pnas.95.16.9117

Примітки

[ред. | ред. код]

Див. також

[ред. | ред. код]