ポリグルタミル化
ウィキペディアから無料の百科事典
ポリグルタミル化（ポリグルタミルか、Polyglutamylation）は、タンパク質のグルタミン酸残基への可逆的翻訳後修飾で、例えばα-、β-チューブリン、NAP1 (Nucleosome Assembly Proteins-1)、NAP2 (Nucleosome Assembly Proteins-2) で見られる。グルタミン酸のγカルボキシ基が別のグルタミン酸のフリーなアミノ基とポリグルタミラーゼによってペプチド結合し、それ以降、αカルボキシ基からポリグルタミン酸鎖が延長されていく[1]。グルタミル化はグルタミラーゼ、除去は脱グルタミラーゼと呼ばれる酵素によって行われる。
ポリグルタミル化の鎖の最大の長さは6で、チューブリンのC末端の近くのグルタミン残基に起こる。微小管と微小管結合タンパク質 (Tau)[2] やモーター蛋白質KIF1A[3] との結合を制御する要因になっている。
参考文献[編集]
- ^ [1]
- ^ Boucher, D., Larcher, J. C., Gros, F. and Denoulet, P (1994). Polyglutamylation of tubulin as a progressive regulator of in vitro interactions between the microtubule-associated protein Tau and tubulin. Biochemistry 33, 12471-12477 Pubmed_abstract
- ^ Ikegami K, Heier RL, Taruishi M, Takagi H, Mukai M, Shimma S, Taira S, Hatanaka K, Morone N, Yao I, Campbell PK, Yuasa S, Janke C, Macgregor GR, Setou M.(2007). Loss of alpha-tubulin polyglutamylation in ROSA22 mice is associated with abnormal targeting of KIF1A and modulated synaptic function. Proc Natl Acad Sci U S A. 27;104(9):3213-8