Katalase

Katalase er et enzym som katalyserer reaksjonen der hydrogenperoksid omdannes til oksygengass og vann. Det var et av de første enzymer som ble beskrevet. Det fins i celler fra de fleste vevstyper hos både planter og dyr, men også i kroppsvæsker som spytt og blod hos menneske. Katalase har ett av de høyest kjente turnovertall blant alle enzymer; ett katalasemolekyl kan omdanne millioner av hydrogenperoksidmolekyler per sekund.^[1]

Reaksjonen som katalyseres av katalase kan skrives: 2H₂O₂ → 2H₂O + O₂

Katalase klassifiseres enzymologisk som en oksidoreduktase/peroksidase. Det har katalognummer EC 1.11.1.6 i den internasjonale enzymfortegnelsen (IUBMB EC).

Eksistensen i levende organismer av et stoff som nedbryter hydrogenperoksid ble først beskrevet i 1818 av Louis Jacques Thénard, kort tid etter at han oppdaget selve hydrogenperoksidet. Dette er muligens første gang en enzymkatalysert reaksjon er blitt tilskrevet et kjemisk stoff. I 1900 ga Oscar Loew dette stoffet navnet katalase, og han fant det i en rekke dyr og planter.^[2] Navnet katalase stammer fra katalyse, et ord som opprinnelig betydde nedbrytning.

I 1937 ble katalase fra storfelever isolert i krystallisert form av James B. Sumner.^[3] I 1969 ble hele aminosyresekvensen til dette storfe-enzymet bestemt.^[4] Endelig ble 3D-strukturen til proteinet publisert i 1981.^[5]

Virkningsmekanismen er ikke fullstendig kjent, men i 2007 kom en foreløpig beskrivelse av reaksjonsmekanismen i to trinn.^[6]

Katalasemolekylet er en tetramer; hver av de fire polypeptidkjedene inneholder over 500 aminosyrer.^[6] I likhet med hemoglobin inneholder det i tillegg fire polysykliske heme-grupper med jernioner tilknyttet.

Aminosyresekvensen varierer ganske mye fra art til art, og som resultat av dette varierer optimal pH mellom 4 og 11 (7 for human katalase).^[7] Også den optimale temperaturen varierer mellom ulike organismer; mens human katalase virker best ved 37°C^[8], har katalase isolert fra den hypertermofile bakterien Pyrobaculum calidifontis et temperaturoptimum på 90°C.^[9]

Enzymet inngår i organismens beskyttelse mot frie radikaler som ellers kan dannes fra hydrogenperoksid. Nedbrytningen av hydrogenperoksid til oksygengass ser ut til å være en nødvendig tilpasning til en oksygenholdig atmosfære, idet det finnes hos alle aerobe organismer.^[10] I hvilken grad katalase spiller en sentral rolle her er imidlertid et åpent spørsmål idet det er kjent tilfeller av såkalt akatalasi blant mennesker hvor katalasenivået er svært lavt, uten at disse menneskene ser ut til å vise alvorlige sykdomstegn. Det har derfor vært foreslått at de viktigste enzymene for å fjerne H₂O₂ i pattedyrceller er peroksiredoksiner heller enn katalase. Til støtte for denne teorien kan framføres at mus som er genetisk manipulert slik at de fullstendig mangler katalase framstår som fenotypisk normale.^[11]

Katalase kan også oksidere forskjellige giftige stoffer som formaldehyd, maursyre, fenoler og alkoholer. I denne prosessen bruker enzymet hydrogenperoksid som oksidasjonsmiddel etter denne generelle reaksjonslikningen:

H₂O₂ + H₂R → 2H₂O + R

Detaljene i reaksjonsmekanismen er ikke kjent, og det er uklart om denne avgiftningsmekanismen spiller noen vesentlig rolle for mennesker eller andre organismer.

I bakteriologien brukes en katalasetest i klassifisering av bakterier, idet bakteriene inndeles i katalasepositive (for eksempel stafylokokker, Micrococcus' og ''Pseudomonas)^[12]) og katalasenegative (for eksempel streptokokker og mange melkesyrebakterier)^[12]. Testen utføres ved at en dråpe peroksidløsning dryppes over en koloni av den bakterien man vil teste. Hvis det dannes bobler av oksygengass, er reaksjonen positiv.^[13]