Faktor XIII
| Koagulacioni faktor XIII, A1 polipeptid | |
|---|---|
 | |
| PDB: 1EVU | |
| Identifikatori | |
| Simbol | F13A1 |
| Alt. simboli | F13A |
| Entrez | 2162 |
| Hugo | 3531 |
| OMIM | 134570 |
| RefSek | NM_000129 |
| UniProt | P00488 |
| Drugi podaci | |
| Lokus | Hrom. 6 p24.2-p23 |
| Koagulacioni faktor XIII, B polipeptid | |
|---|---|
| Identifikatori | |
| Simbol | F13B |
| Entrez | 2165 |
| Hugo | 3534 |
| OMIM | 134580 |
| RefSek | NM_001994 |
| UniProt | P05160 |
| Drugi podaci | |
| Lokus | Hrom. 1 q31-q32.1 |
Faktor XIII (stabilizacioni faktor fibrina) je enzim (EC 2.3.2.13) krvnog koagulacionog sistema koji unakrsno vezuje fibrin.
Faktor XIII je transglutaminaza koja cirkuliše u plazmi kao heterotetramer dve katalitičke A podjedinice i dve noseće B podjedinice. Kad trombin konvertuje fibrinogen u fibrin, od fibrina se formira proteinska mreža u kojoj je svaka E-jedinica unakrsno povezana sa samo jednom D-jedinicom. Faktor XIII se aktivira trombinom i postaje faktor XIIIa. Za aktivaciju u Faktor XIIIa neophodan je kalcijum kao kofaktor. Presecanje trombinom između ostataka Arg37 i Gly38 na N-terminusu A podjedinice dovodi do oslobađanja aktivacionog peptida (MW 4000 Da). U prisustvu kalcijuma noseće podjedinice se disociraju od katalitičkih, dolazi do konformacione promene faktora XIII i izlaganja katalitičkog cisteina. Nakon aktivacije trombinom, faktor XIIIa deluje na fibrin čime se formiraju γ-glutamil-Є-lizil amidne unakrsne veze između molekula fibrina, koji poprima oblik nerastvornog ugruška.[1]
FXIII je poznat kao Laki-Lorand faktor, po naučnicima koji su predložili njegovo postajanje 1948.[2] Standardizacija nomenklature je predložena 2005.[3]
- ↑ Donald Voet, Judith G. Voet (2005). Biochemistry (3 izd.). Wiley. ISBN 978-0-471-19350-0.
- ↑ Laki K, Lóránd L (September 1948). „On the Solubility of Fibrin Clots”. Science 108 (2802): 280. DOI:10.1126/science.108.2802.280. PMID 17842715.
- ↑ Muszbek L, Ariëns RA, Ichinose A (January 2007). „Factor XIII: recommended terms and abbreviations”. J. Thromb. Haemost. 5 (1): 181–3. DOI:10.1111/j.1538-7836.2006.02182.x. PMID 16938124.
- Nicholas C. Price, Lewis Stevens (1999). Fundamentals of Enzymology: The Cell and Molecular Biology of Catalytic Proteins (Third izd.). USA: Oxford University Press. ISBN 019850229X.
- Eric J. Toone (2006). Advances in Enzymology and Related Areas of Molecular Biology, Protein Evolution (Volume 75 izd.). Wiley-Interscience. ISBN 0471205036.
- Branden C, Tooze J.. Introduction to Protein Structure. New York, NY: Garland Publishing. ISBN: 0-8153-2305-0.
- Irwin H. Segel. Enzyme Kinetics: Behavior and Analysis of Rapid Equilibrium and Steady-State Enzyme Systems (Book 44 izd.). Wiley Classics Library. ISBN 0471303097.
- Robert A. Copeland (2013). Evaluation of Enzyme Inhibitors in Drug Discovery: A Guide for Medicinal Chemists and Pharmacologists (2nd izd.). Wiley-Interscience. ISBN 111848813X.
- Gerhard Michal, Dietmar Schomburg (2012). Biochemical Pathways: An Atlas of Biochemistry and Molecular Biology (2nd izd.). Wiley. ISBN 0470146842.