Alanin
Vikipedi, özgür ansiklopedi
 | |
| Adlandırmalar | |
|---|---|
Alanin L-Alanin (sol) D-Alanin (sağ) | |
| Tanımlayıcılar | |
3D model (JSmol) | |
| ChemSpider | |
| ECHA InfoCard | 100.000.249 |
| EC Numarası |
|
PubChem CID | |
CompTox Bilgi Panosu (EPA) | |
| |
| |
| Özellikler | |
| Molekül formülü | C3H7NO2 |
| Molekül kütlesi | 89,10 g·mol−1 |
| Görünüm | katı, rengsiz ya da sarımsı |
| Yoğunluk | 1,42 g·cm−3 |
| Kaynama noktası | 295–297 °C |
| Çözünürlük (su içinde) | Suda iyi çözülür: |
| Tehlikeler | |
| Güvenlik bilgi formu (SDS) | ICSC 1507 |
| Aksi belirtilmediği sürece madde verileri, Standart sıcaklık ve basınç koşullarında belirtilir (25 °C [77 °F], 100 kPa). | |
| Bilgi kutusu kaynakları | |
Alanin (Ala, A) (HO2CCH(NH2)CH3) aynı zamanda 2-aminopropanoik asit olarak adlandırılır. En sık kullanılan aminoasittir. Proteinlerin yaklaşık olarak %7.8'i alanin yapıtaşlarından oluşmaktadır. D-alanin, bazı bakterilerin hücre duvarlarında ve peptid antibiyotiklerin yapılarında da bulunmaktadır.
Diğer birçok amino asitte olduğu gibi bu amino asitinde hem L- hem de D- isomeri vardır. Aber aktiv olan diğer bir deyişle doğada var olan isomeri L- Alanin’dir. Bu yazıda ya da bilimsel makalelerde Alanin L- ya da D olarak hiçbir ön ek almayarak sadece Alanin diye bahsedilmişse, burada bahsi geçen L- Alanin’dir.
Tarihi[değiştir | kaynağı değiştir]
Bu amino asit ilk olarak 1850 yılında Adolph Strecker tarafından sentezlenmiş ve adlandırılmıştır.[1] L-Alanin ilk defa T. Weyl tarafından 1888 yılında proteinlerin bir parçası oluğu ipeğin elyaflarının incelenmesiyle ortaya koymuştur.[2] Protein zincirinde kullanılan amino asitlerin % 29,7’ si L-Alanin’den oluşmaktadır.[3]
Yapısı[değiştir | kaynağı değiştir]
Alanin, moleküler yapısı en basit olan alifatik amino asitlerden biridir. Alaninin yapısında bulunan alfa-karbon atomu yan zincir olarak bir metil(-CH3) grubuna bağlanmıştır.
Sentezi[değiştir | kaynağı değiştir]
Alanin, tememetabolizmasında (glikoliz, glukoneogenez, Krebs döngüsü) önemli bir yere sahiptir
Sentez Kodonları[değiştir | kaynağı değiştir]
- GCU(Guanin-Sitozin-Urasil)
- GCC(Guanin-Sitozin-Sitozin)
- GCA(Guanin-Sitozin-Adenin)
- GCG(Guanin-Sitozin-Guanin)[4]
Fonksiyonları[değiştir | kaynağı değiştir]
Alanindeki metil grubu kimyasal olarak oldukça inaktif olması nedeniyle protein fonksiyonunda ancak dolaylı olarak katkıda bulunabilir. Buna rağmen, özellikle karbon gibi atomlarla hidrofobik bağlar yapabilmesi sebebiyle, alanin substrat tanınmasında ve enzim-substrat ilişkisinin özgül olmasında rol oynayabilmektedir. ALT (Alanin Aminotransferaz) için substrattır.
Kaynakları[değiştir | kaynağı değiştir]
Hemen hemen tüm proteinler alanin içermektedirler. Dolayısıyla protein içeren et, süt, yumurta gibi genel besinler aynı zamanda zengin birer alanin kaynağıdır.
Kaynakça[değiştir | kaynağı değiştir]
- ^ Adolph Strecker: Ueber die künstliche Bildung der Milchsäure und einen neuen, dem Glycocoll homologen Körper. In: Annalen der Chemie und Pharmacie. 75, 1850, S. 27–45.
- ^ T. Weyl: In: Berichte der deutschen Chemischen Gesellschaft. 21 (1888), S. 1407.
- ^ Hans-Dieter Jakubke, Hans Jeschkeit: Aminosäuren, Peptide, Proteine. Verlag Chemie, Weinheim 1982, ISBN 3-527-25892-2, S. 19.
- ^ Campbell Temel Biyoloji(Fizyoloji İlaveli)sf.178,Palme Yayınları,ISBN 978-605-355-664-0, Original ISBN 978-0-321-96767-1