COX1

COX1
Ідентифікатори
Символи	COX1, mitochondrially encoded cytochrome c oxidase I, COI, MTCO1, Main subunit of cytochrome c oxidase, CO I, cytochrome c oxidase subunit I
Зовнішні ІД	OMIM: 516030 MGI: 102504 HomoloGene: 5016 GeneCards: COX1
Пов'язані генетичні захворювання
	Leber hereditary optic neuropathy, cytochrome-c oxidase deficiency disease, колоректальний рак
Онтологія гена
Молекулярна функція	• cytochrome-c oxidase activity; • зв'язування з іоном металу; • GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • heme binding; • oxidoreductase activity;
Клітинна компонента	• integral component of membrane; • мембрана; • мітохондрія; • мітохондріальна внутрішня мембрана; • respirasome; • respiratory chain complex IV; • mitochondrial respiratory chain complex III; • mitochondrial respiratory chain complex IV;
Біологічний процес	• response to copper ion; • GO:0010260 старіння людини; • response to electrical stimulus; • GO:0001306 response to oxidative stress; • cerebellum development; • Окислювальне фосфорилювання; • mitochondrial electron transport, cytochrome c to oxygen; • aerobic respiration; • electron transport coupled proton transport;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Ортологи
	4512
	17708
	ENSG00000198804
	ENSMUSG00000064351
	P00395
	P00397
	н/д
	н/д
	н/д
	NP_904330
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

COX1 (англ. Cytochrome c oxidase subunit I) – білок, який кодується однойменним геном, який у людей є частиною мітохондріальної ДНК.^[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 513 амінокислот, а молекулярна маса — 57 041^[5].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MFADRWLFST	NHKDIGTLYL	LFGAWAGVLG	TALSLLIRAE	LGQPGNLLGN
DHIYNVIVTA	HAFVMIFFMV	MPIMIGGFGN	WLVPLMIGAP	DMAFPRMNNM
SFWLLPPSLL	LLLASAMVEA	GAGTGWTVYP	PLAGNYSHPG	ASVDLTIFSL
HLAGVSSILG	AINFITTIIN	MKPPAMTQYQ	TPLFVWSVLI	TAVLLLLSLP
VLAAGITMLL	TDRNLNTTFF	DPAGGGDPIL	YQHLFWFFGH	PEVYILILPG
FGMISHIVTY	YSGKKEPFGY	MGMVWAMMSI	GFLGFIVWAH	HMFTVGMDVD
TRAYFTSATM	IIAIPTGVKV	FSWLATLHGS	NMKWSAAVLW	ALGFIFLFTV
GGLTGIVLAN	SSLDIVLHDT	YYVVAHFHYV	LSMGAVFAIM	GGFIHWFPLF
SGYTLDQTYA	KIHFTIMFIG	VNLTFFPQHF	LGLSGMPRRY	SDYPDAYTTW
NILSSVGSFI	SLTAVMLMIF	MIWEAFASKR	KVLMVEEPSM	NLEWLYGCPP
PYHTFEEPVY	MKS

A: Аланін
 C: Цистеїн
 D: Аспарагінова кислота
 E: Глутамінова кислота
 F: Фенілаланін
 G: Гліцин
 H: Гістидин
 I: Ізолейцин
 K: Лізин
 L: Лейцин
 M: Метіонін
 N: Аспарагін
 P: Пролін
 Q: Глутамін
 R: Аргінін
 S: Серин
 T: Треонін
 V: Валін
 W: Триптофан
 
 Y: Тирозин

Кодований геном білок за функцією належить до оксидоредуктаз. Задіяний у таких біологічних процесах, як транспорт, транспорт електронів, дихальний ланцюг. Білок має сайт для зв'язування з іоном міді, іонами металів, іоном заліза, гемом. Локалізований у мембрані, мітохондрії, внутрішній мембрані мітохондрії.

Література

Horai S., Hayasaka K., Kondo R., Tsugane K., Takahata N. (1995). Recent African origin of modern humans revealed by complete sequences of hominoid mitochondrial DNAs. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 92: 532—536. PMID 7530363 DOI:10.1073/pnas.92.2.532
Moilanen J.S., Finnila S., Majamaa K. (2003). Lineage-specific selection in human mtDNA: lack of polymorphisms in a segment of MTND5 gene in haplogroup J. Mol. Biol. Evol. 20: 2132—2142. PMID 12949126 DOI:10.1093/molbev/msg230
Ingman M., Kaessmann H., Paeaebo S., Gyllensten U. (2000). Mitochondrial genome variation and the origin of modern humans. Nature. 408: 708—713. PMID 11130070 DOI:10.1038/35047064
Ingman M., Gyllensten U. (2003). Mitochondrial genome variation and evolutionary history of Australian and New Guinean aborigines. Genome Res. 13: 1600—1606. PMID 12840039 DOI:10.1101/gr.686603
Sanger F., Coulson A.R., Barrell B.G., Smith A.J.H., Roe B.A. (1980). Cloning in single-stranded bacteriophage as an aid to rapid DNA sequencing. J. Mol. Biol. 143: 161—178. PMID 6260957 DOI:10.1016/0022-2836(80)90196-5
Broker S., Meunier B., Rich P., Gattermann N., Hofhaus G. (1998). MtDNA mutations associated with sideroblastic anaemia cause a defect of mitochondrial cytochrome c oxidase. Eur. J. Biochem. 258: 132—138. PMID 9851701 DOI:10.1046/j.1432-1327.1998.2580132.x