Exotoxin A
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| Exotoxin A (Pseudomonas aeruginosa) | ||
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| Bändermodell nach PDB 1IKQ in blau sind die Chlorid-, in pink die Natriumionen eingezeichnet | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 613 Aminosäuren | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Name(n) | toxA (PseudoCAP) | |
| Externe IDs | ||
| Transporter-Klassifikation | ||
| TCDB | 1.C.73.1.1 | |
| Bezeichnung | Pseudomonas-Exotoxin-Familie | |
| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 2.4.2-, Transferase | |
| Reaktionsart | Übertragung eines ADP-Ribosylrests | |
| Substrat | EF-2 + NAD | |
| Produkte | defekter EF-2 | |
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | Hovergen | |
| Übergeordnetes Taxon | Pseudomonas[1] | |
Exotoxin A ist bekannt als ein bedeutendes, virulentes Lektin aus dem Bakterium Pseudomonas aeruginosa. Die Molekülmasse beträgt 66,5 kDa. Das Polypeptid Exotoxin A besteht aus drei Domänen, von denen eine ADP-Ribosyltransferase-Aktivität besitzt, während die beiden anderen Domänen das Toxin an sensitive Zellen binden und für das Eindringen der ersten Domäne in das Cytoplasma durch die Zellmembran hindurch verantwortlich sind.
Das biochemische Verhalten ist identisch mit der Reaktion von Diphtherietoxin A, d. h. der Elongationsfaktor eEF-2 wird zu einem ADP-Ribosyl-EF2-Komplex gebunden und steht somit nicht mehr für die Proteinsynthese zur Verfügung.
Literatur[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]
- S. P. Yates, P. L. Taylor, R. Jørgensen u. a.: Structure-function analysis of water-soluble inhibitors of the catalytic domain of exotoxin A from Pseudomonas aeruginosa. In: Biochem. J. 385 (Pt 3), Februar 2005, S. 667–675. doi:10.1042/BJ20041480. PMC 1134741 (freier Volltext). PMID 15458385.
- S. P. Yates, A. R. Merrill: Elucidation of eukaryotic elongation factor-2 contact sites within the catalytic domain of Pseudomonas aeruginosa exotoxin A. In: Biochem. J. 379 (Pt 3), Mai 2004, S. 563–572. doi:10.1042/BJ20031731. PMC 1224111 (freier Volltext). PMID 14733615.
- P. Hafkemeyer, U. Brinkmann, E. Brinkmann, I. Pastan, H. E. Blum, T. F. Baumert: Pseudomonas exotoxin antisense RNA selectively kills hepatitis B virus infected cells. In: World J. Gastroenterol. 14 (18), Mai 2008, S. 2810–2817. doi:10.3748/wjg.14.2810. PMC 2710720 (freier Volltext). PMID 18473403.
- Daniel Stuckey, Shawn Hingtgen, Nihal Karaka, Benjamin Rich, Khalid Shah: Engineering toxin-resistant therapeutic stem cells to treat brain tumors. In: Stem Cells (AlphaMed Express). 2, 2015, S. 589–600. doi:10.1002/stem.1874.