Sulfurtransferasen

Sulfurtransferasen sind Enzyme, die schwefelhaltige Gruppen von einem Schwefeldonor zu einem nucleophilen Schwefelakzeptor übertragen. Sie bilden aufgrund ihrer katalytischen Reaktion eine gemeinsame Enzymklasse. Sulfurtransferasen sind weit verbreitet bei Archaeen, Eubakterien und Eukaryoten. In Pflanzen kommen sie in verschiedenen Kompartimenten der Zelle vor, im Cytoplasma, in Mitochondrien, in den Plastiden und möglicherweise in den Peroxisomen^[1].

Sulfurtransferasen werden in den meisten Organismen durch dieselbe Genfamilie codiert. Erkennungsmerkmal ist die Rhodanasedomäne, die aus einer Tandemwiederholung besteht. Die C-terminale-Domäne enthält den L-Cysteinrest des aktiven Zentrums. Es gibt Sulfurtransferasen mit einer und solche mit zwei Rhodanasedomänen^[2] sowie Sulfurtransferasen mit inaktiver Rhodanasedomäne. Zwei-Domänen-Sulfurtransferasen bestehen aus zwei globulären Domänen, die durch eine kurze Aminosäurekette (Linker) verbunden sind^[3].

Am besten charakterisiert ist die Rinderrhodanase aus der Leber. Die Substrate der Rinderrhodanase sind Thiosulfat und Cyanid. Die Produkte sind Thiocyanat und Sulfit. Der Schwefel wird in vitro von Thiosulfat auf Cyanid übertragen. Cyanid wird dabei zu Thiocyanat und Thiosulfat zu Sulfit oxidiert.^[4]

${\displaystyle \mathrm {S_{2}O_{3}^{2-}+CN^{-}\longrightarrow SCN^{-}+SO_{3}^{2-}} }$

Die Reaktion verläuft in zwei Schritten. Im ersten Schritt entsteht ein Persulfid durch Übertragung des Schwefelatoms vom Schwefeldonor Thiosulfat im katalytischen Zentrum der Rinderrhodanese am L-Cysteinrest Cys-247 des aktiven Zentrums. Das Persulfid wird im zweiten Schritt aufgelöst, wodurch das Schwefelatom auf das Cyanid übertragen wird.^[5]

${\displaystyle \mathrm {{\text{Rhodanese}}+S_{2}O_{3}^{2-}\longrightarrow {\text{Rhodanese-S}}+SO_{3}^{2-}} }$

${\displaystyle \mathrm {{\text{Rhodanese-S}}+CN^{-}\longrightarrow {\text{Rhodanese}}+SCN^{-}} }$

Der Transfer des Schwefelatoms wird durch den L-Cysteinrest Cys-243 katalysiert, an der Substratbindung scheinen L-Arginin-186 und L-Lysin-249 beteiligt zu sein.^[3]

Die genaue Funktion der Sulfurtransferasen ist nicht bekannt, es werden jedoch mehrere mögliche Funktionen beschrieben: Entgiftung von Cyanid^[6], bei der das weitgehend ungiftige Thiocyanat entsteht. Entgiftung von freien Sauerstoff-Radikalen durch die Thioredoxin-Reduktase^[7]. Weitere Funktionen sind die Beteiligung an der Assimilation von Sulfat^[8], sowie die Bereitstellung von reduziertem Schwefel für Biosynthesen z. B. für Eisen-Schwefel-Cluster^[9]. Ein Mitwirken bei der Mobilisierung und dem Transport von reduziertem Schwefel, während der Seneszenz in neu gewachsenen Pflanzenorganen, wird ebenfalls vorgeschlagen^[10][11][12]. Auch eine Rolle in der Pathogenabwehr wird als mögliche Funktion angesehen^[13].

Die Sulfurtransferasen (EC 2.8.1.-) bilden acht Untergruppen:

• Thiosulfat-Sulfurtransferase (EC 2.8.1.1)
• 3-Mercaptopyruvat-Sulfurtransferase (EC 2.8.1.2)
• Thiosulfat-thiol-Sulfurtransferase (EC 2.8.1.3)
• tRNA-Sulfurtransferase (EC 2.8.1.4)
• Thiosulfat-dithiol-Sulfurtransferase (EC 2.8.1.5)
• Biotin-Synthase (EC 2.8.1.6)
• Cystein-Desulfurase (EC 2.8.1.7)
• Lipoyl-Synthase (EC 2.8.1.8)

Commons: Sulfurtransferasen – Sammlung von Bildern, Videos und Audiodateien

1. ↑ Bauer M, Dietrich C, Nowak K, Sierralta WD, Papenbrock J: Intracellular localization of Arabidopsis sulfurtransferases. In: Plant Physiol. 135. Jahrgang, Nr. 2, Juni 2004, S. 916–26, doi:10.1104/pp.104.040121, PMID 15181206, PMC 514126 (freier Volltext) – (plantphysiol.org). 
2. ↑ Bordo D, Bork P: The rhodanese/Cdc25 phosphatase superfamily. Sequence-structure-function relations. In: EMBO Rep. 3. Jahrgang, Nr. 8, August 2002, S. 741–6, doi:10.1093/embo-reports/kvf150, PMID 12151332, PMC 1084204 (freier Volltext). 
3. ↑ ^{a b} Ploegman JH, Drent G, Kalk KH, et al.: The covalent and tertiary structure of bovine liver rhodanese. In: Nature. 273. Jahrgang, Nr. 5658, Mai 1978, S. 124–9, PMID 643076. 
4. ↑ Westley J: Rhodanese. In: Adv. Enzymol. Relat. Areas Mol. Biol. 39. Jahrgang, 1973, S. 327–68, PMID 4583640. 
5. ↑ Gliubich F, Gazerro M, Zanotti G, Delbono S, Bombieri G, Berni R: Active site structural features for chemically modified forms of rhodanese. In: J. Biol. Chem. 271. Jahrgang, Nr. 35, August 1996, S. 21054–61, PMID 8702871 (jbc.org (Memento des Originals vom 29. September 2007 im Internet Archive) [abgerufen am 4. Dezember 2009]). 
6. ↑ Vennesland B, Castric PA, Conn EE, Solomonson LP, Volini M, Westley J: Cyanide metabolism. In: Fed. Proc. 41. Jahrgang, Nr. 10, August 1982, S. 2639–48, PMID 7106306. 
7. ↑ Nandi DL, Horowitz PM, Westley J: Rhodanese as a thioredoxin oxidase. In: Int. J. Biochem. Cell Biol. 32. Jahrgang, Nr. 4, April 2000, S. 465–73, PMID 10762072. 
8. ↑ Donadio S, Shafiee A, Hutchinson CR: Disruption of a rhodaneselike gene results in cysteine auxotrophy in Saccharopolyspora erythraea. In: J. Bacteriol. 172. Jahrgang, Nr. 1, Januar 1990, S. 350–60, PMID 2294090, PMC 208439 (freier Volltext). 
9. ↑ Bonomi F, Pagani S, Cerletti P, Cannella C: Rhodanese-Mediated sulfur transfer to succinate dehydrogenase. In: Eur. J. Biochem. 72. Jahrgang, Nr. 1, Januar 1977, S. 17–24, PMID 318999. 
10. ↑ Papenbrock J, Schmidt A: Characterization of two sulfurtransferase isozymes from Arabidopsis thaliana. In: Eur. J. Biochem. 267. Jahrgang, Nr. 17, September 2000, S. 5571–9, PMID 10951216. 
11. ↑ Meyer T, Burow M, Bauer M, Papenbrock J: Arabidopsis sulfurtransferases: investigation of their function during senescence and in cyanide detoxification. In: Planta. 217. Jahrgang, Nr. 1, Mai 2003, S. 1–10, doi:10.1007/s00425-002-0964-5, PMID 12721843. 
12. ↑ Bartels A, Mock HP, Papenbrock J: Differential expression of Arabidopsis sulfurtransferases under various growth conditions. In: Plant Physiol. Biochem. 45. Jahrgang, Nr. 3–4, 2007, S. 178–87, doi:10.1016/j.plaphy.2007.02.005, PMID 17408957. 
13. ↑ Caplan JL, Mamillapalli P, Burch-Smith TM, Czymmek K, Dinesh-Kumar SP: Chloroplastic protein NRIP1 mediates innate immune receptor recognition of a viral effector. In: Cell. 132. Jahrgang, Nr. 3, Februar 2008, S. 449–62, doi:10.1016/j.cell.2007.12.031, PMID 18267075, PMC 2267721 (freier Volltext).