Հակամարմիններ

Հակամարմիններ (իմունոգլոբուլիններ (Ig)), արյան շիճուկում գտնվող սպեցիֆիկ ճանաչման Y-ի ձև ունեցող սպիտակուցներ, որոնք կազմում են ադապտիվ (սպեցիֆիկ) իմուն պատասխանի մի մասը և օգտագործվում են իմուն համակարգի կողմից ճանաչելու և չեզոքացնելու համար օտարածին մասնիկները, օրինակ մարդու օրգանիզմ թափանցած բակտերիաներ, վիրուսներ, սպիտակուցային տոքսիններ և այլ հակածիններ։ Հակամարմինները հանդիսանում են հումորալ իմունիտետի գլխավոր գործոնները։ Կապվելով բակտերիաների կամ վիրուսների ակտիվ հատվածների (կենտրոններ) հետ՝ հակամարմինները, խոչընդոտում են դրանց բազմացումը կամ չեզոքացնում արտադրած թունավոր նյութերը (տոքսիններ)։ Հակամարմիններն իրականացնում են երկու ֆունկցիա՝ հակածին կապող և էֆեկտոր (առաջացնում են իմուն պատասխանի այս կամ այն տեսակը, օրինակ ակտիվացնում են կոմպլեմենտի համակարգը դասական ուղիով)։ Հակամարմինները սինթեզվում են պլազմատիկ բջիջների կողմից, որոնք անտիգենի ներկայությանն ի պատասխան ձևափոխված В-լիմֆոցիտներն են։ Յուրաքանչյուր հակածնի համար ձևավորվում է իր համար մասնագիտացված պլազմատիկ բջիջ, որը սինթեզում է սպեցիֆիկ հակամարմիններ։ Հակամարմինները հակածնին ճանաչում են կապվելով որոշակի էպիտոպի՝ հակածնի բնորոշ մակերեսային ֆրագմենտի կամ գծային ամինաթթվային շղթայի հետ։ Հակամարմինները կազմված են երկու թեթև և երկու ծանր շղթաներից։ Կաթնասունների մոտ առանձնացնում են հինգ դասի իմունոգլոբուլիններ՝ IgG, IgA, IgM, IgD, IgE, որոնք միմյանցից տարբերվում են ինչպես կառուցվածքով և ամինաթթվային կազմով, այնպես էլ էֆեկտոր ֆունկցիաներով։

Առաջին հակամարմինը հայտնաբերվել է Բերինգի և Կիտազատոյի կողմից 1890 թ.։ Սակայն հակամարմինների մոլեկուլյար բնույթի մասին հետազոտությունները սկսվել են միայն 1937 թ. Տիսելիուսի և Կաբատայի կողմից։ Նրանք կիրառում էին սպիտակուցների էլեկտրոֆորեզի մեթոդը՝ ցուցադրելով արյան շիճուկի գամմա-գլոբուլինային ֆրակցիայի մեծացում իմունիզացված կենդանիների մոտ։

Հակամարմինները գոյանում են փայծաղի, ավշահանգույցների, ոսկրածուծի պլազմատիկ բջիջներում։

Հակամարմինները հանդիսանում են հարաբերականորեն խոշոր (օր.IgG~150 կԴա) գլիկոպրոտեիններ, որոնք ունեն բարդ կառուցվածք։ Կազմված են երկու ծանր (H) և երկու թեթև (L) շղթաներից։ Ծանր շղթաներին կովալենտ կապով միացած են օլիգոսախարիդներ։ Պապաին պրոտեազայի միջոցով միջոցով հակամարմինները կարելի է բաժանել երկու Fab (անգլ. fragment antigen binding — անտիգեն կապող ֆրագմենտ) և մեկ Fc (անգլ. fragment crystallizable — ֆրագմենտ, որը կարող է բյուրեղացվել)։ Կախված ֆունկցիոնալ դասից և իրականացվող ֆունկցիայից հակամարմինները կարող են գոյություն ունենալ ինչպես մոնոմերի (IgG, IgD, IgE, շիճուկային IgA), այնպես էլ օլիգոմերի ձևով (դիմեր՝ սեկրետոր IgA,պենտամեր՝ IgM)։ Տարբերում են ծանր շղթաների հինգ տիպ (α-, γ-, δ-, ε- и μ-շղթաներ) և երկու տիպի թեթև շղթաներ (κ- և λ-շղթա).

Այս հոդվածի կամ նրա բաժնի որոշակի հատվածի սկզբնական կամ ներկայիս տարբերակը վերցված է Քրիեյթիվ Քոմմոնս Նշում–Համանման տարածում 3.0 (Creative Commons BY-SA 3.0) ազատ թույլատրագրով թողարկված Հայկական սովետական հանրագիտարանից  (հ․ 6, էջ 62)։