Глутаматдегидрогеназа

Глутаматдегидрогена́за, также L-глутамат: NAD-оксидоредуктаза (англ. Glutamate dehydrogenase, сокр. GLDH, GDH) — фермент (КФ 1.4.1.2), из семейства оксидоредуктаз аминокислот (класс оксидоредуктазы), катализирующий обратимую реакцию превращения L-глутаминовой кислоты в α-кетоглутаровую. Фермент присутствует как в прокариотических организмах, так и в эукариотических митохондриях.

На стадии α-кетоглутаровой кислоты в цикле трикарбоновых кислот может иметь место выход этой кетокислоты из круга и превращение её в L-глутаминовую кислоту посредством аминирования за счёт свободного аммиака или обратимой реакции переаминирования.

Установлено, что небелковым компонентом является или НАД или же НАДФ.

Она является регуляторным ферментом аминокислотного обмена. Аллостерические ингибиторы – АТФ, ГТФ, НАД(Ф)Н. Высокие концентрации АДФ активируют фермент. Таким образом, низкий энергетический уровень в клетке стимулирует разрушение аминокислот и образование α-кетоглутарата, поступающего в ЦТК как энергетический субстрат. Глутаматдегидрогеназа может индуцироваться стероидными гормонами (кортизолом) и ингибироваться эстрогенами и тироксином^[1].

Дегидрогеназе L-глутаминовой кислоты принадлежит большая роль в обмене не только белков, где глутаминовая кислота благодаря реакции переаминирования занимает ключевое значение, но также в обмене углеводов и жиров посредством образования или удаления путём аминирования α-кетоглутаровой кислоты. Она является единственной дегидрогеназой, катализирующей окислительное дезаминирование натуральных аминокислот L-конфигурации, действующей через пиридиновые нуклеотиды и обладающей активностью, достаточной для того, чтобы играть значительную биологическую роль.

Перекристализованный фермент наиболее устойчив в области pH 6,0-9,0 и может сохраняться в течение длительного времени в замороженном состоянии или в виде суспензии в растворе сульфата натрия.

Содержание в различных тканях[править | править код]

Глутаматдегидрогеназа очень активна в митохондриях клеток практически всех органов, кроме мышц^[1]. Фермент содержится прежде всего в печени, почках, нейронах и глиальных клетках и сердечной мышце. Малые количества фермента имеются также в скелетной мускулатуре, лейкоцитах. Присутствие дегидрогеназ L-глутаминовой кислоты установлено в дрожжах, микробах и высших растениях^[2]. .

История открытия[править | править код]

Этот фермент открыл в 1920 году Тунберг в мышцах лягушки.

Это заготовка статьи по биохимии. Помогите Википедии, дополнив её.

В статье не хватает ссылок на источники (см. рекомендации по поиску). Информация должна быть проверяема, иначе она может быть удалена. Вы можете отредактировать статью, добавив ссылки на авторитетные источники в виде сносок. (13 мая 2011)

1. ↑ ^{1 2} зав. каф. биологической химии, проф. В. В. Лелевич; доц. И. О. Леднева; доц. Н. Э. Петушок; канд. мед. наук, доц. М. Н. Курбат; доц. В. В. Воробьев. Биологическая химия : учебное пособие для студентов учреждений высшего образования по медицинским специальностям. — Гродно, 2015. — 380 с. — ISBN 978-985-558-606-8.
2. ↑ Prem Prakash, Narayan S. Punekar, and Prasenjit Bhaumik. Structural basis for the catalytic mechanism and -ketoglutarate cooperativity of glutamate dehydrogenaseJ. Biol. Chem. (2018) 293(17) 6241–6258