SMAD3

SMAD3
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	2LB2, 1MHD, 1MJS, 1MK2, 1OZJ, 1U7F, 2LAJ, 5OD6, 5ODG
Ідентифікатори
Символи	SMAD3, HSPC193, HsT17436, JV15-2, LDS1C, LDS3, MADH3, SMAD family member 3
Зовнішні ІД	OMIM: 603109 MGI: 1201674 HomoloGene: 55937 GeneCards: SMAD3
Пов'язані генетичні захворювання
	запальні захворювання кишківника, Хвороба Крона, бронхіальна астма, ішемічна хвороба серця, колоректальний рак, aneurysm-osteoarthritis syndrome
Онтологія гена
Молекулярна функція	• phosphatase binding; • GO:0001131, GO:0001151, GO:0001130, GO:0001204 DNA-binding transcription factor activity; • R-SMAD binding; • co-SMAD binding; • RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding; • transcription factor binding; • зв'язування з іоном металу; • GO:0000980 RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding; • enzyme binding; • transforming growth factor beta receptor binding; • protein homodimerization activity; • collagen binding; • zinc ion binding; • chromatin binding; • GO:0001158 cis-regulatory region sequence-specific DNA binding; • GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • double-stranded DNA binding; • protein kinase binding; • sequence-specific DNA binding; • DNA binding; • bHLH transcription factor binding; • ubiquitin binding; • identical protein binding; • protein heterodimerization activity; • chromatin DNA binding; • ubiquitin protein ligase binding; • beta-catenin binding; • GO:0000983 RNA polymerase II general transcription initiation factor activity; • DEAD/H-box RNA helicase binding; • mineralocorticoid receptor binding; • glucocorticoid receptor binding; • primary miRNA binding; • GO:0001200, GO:0001133, GO:0001201 DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific; • SMAD binding; • GO:0001077, GO:0001212, GO:0001213, GO:0001211, GO:0001205 DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific; • GO:0001104 transcription coregulator activity;
Клітинна компонента	• цитоплазма; • клітинне ядро; • heteromeric SMAD protein complex; • SMAD protein complex; • transcription regulator complex; • receptor complex; • клітинна мембрана; • внутрішньоклітинний; • нуклеоплазма; • nuclear inner membrane; • гіалоплазма; • GO:0009327 protein-containing complex;
Біологічний процес	• somitogenesis; • skeletal system development; • ureteric bud development; • endoderm development; • regulation of transforming growth factor beta2 production; • embryonic pattern specification; • GO:0044324, GO:0003256, GO:1901213, GO:0046019, GO:0046020, GO:1900094, GO:0061216, GO:0060994, GO:1902064, GO:0003258, GO:0072212 regulation of transcription by RNA polymerase II; • negative regulation of osteoblast differentiation; • heart looping; • positive regulation of chondrocyte differentiation; • positive regulation of alkaline phosphatase activity; • positive regulation of interleukin-1 beta production; • pericardium development; • regulation of binding; • negative regulation of wound healing; • activation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process; • transforming growth factor beta receptor signaling pathway; • negative regulation of inflammatory response; • positive regulation of positive chemotaxis; • negative regulation of cell population proliferation; • negative regulation of fat cell differentiation; • cell-cell junction organization; • GO:0009373 regulation of transcription, DNA-templated; • extrinsic apoptotic signaling pathway; • activation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic signaling pathway; • signal transduction involved in regulation of gene expression; • in utero embryonic development; • negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway; • nodal signaling pathway; • GO:0060469, GO:0009371 positive regulation of transcription, DNA-templated; • negative regulation of cell growth; • regulation of immune response; • positive regulation of transforming growth factor beta3 production; • T cell activation; • activin receptor signaling pathway; • regulation of striated muscle tissue development; • embryonic foregut morphogenesis; • positive regulation of bone mineralization; • Загоєння ран; • negative regulation of apoptotic process; • positive regulation of extracellular matrix assembly; • GO:1901227 negative regulation of transcription by RNA polymerase II; • positive regulation of epithelial to mesenchymal transition; • GO:0019049, GO:0030683 mitigation of host defenses by virus; • thyroid gland development; • developmental growth; • lens fiber cell differentiation; • гаструляція; • GO:0046730, GO:0046737, GO:0046738, GO:0046736 імунна відповідь; • osteoblast differentiation; • GO:1990744, GO:1990729 primary miRNA processing; • negative regulation of osteoblast proliferation; • osteoblast development; • embryonic cranial skeleton morphogenesis; • transdifferentiation; • paraxial mesoderm morphogenesis; • response to hypoxia; • positive regulation of cell migration; • mesoderm formation; • regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway; • GO:1901313 positive regulation of gene expression; • immune system development; • positive regulation of focal adhesion assembly; • liver development; • regulation of epithelial cell proliferation; • positive regulation of stress fiber assembly; • GO:0003257, GO:0010735, GO:1901228, GO:1900622, GO:1904488 positive regulation of transcription by RNA polymerase II; • negative regulation of mitotic cell cycle; • negative regulation of cytosolic calcium ion concentration; • canonical Wnt signaling pathway; • protein stabilization; • transcription, DNA-templated; • GO:1903363 negative regulation of protein catabolic process; • protein deubiquitination; • positive regulation of nitric oxide biosynthetic process; • negative regulation of lung blood pressure; • positive regulation of pri-miRNA transcription by RNA polymerase II; • negative regulation of cardiac muscle hypertrophy in response to stress; • cellular response to transforming growth factor beta stimulus; • cellular response to cytokine stimulus; • positive regulation of protein import into nucleus; • positive regulation of DNA-binding transcription factor activity; • SMAD protein signal transduction; • positive regulation of canonical Wnt signaling pathway; • SMAD protein complex assembly; • adrenal gland development;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	; ; ; ;
	Більше даних
Ортологи
	4088
	17127
	ENSG00000166949
	ENSMUSG00000032402
	P84022
	Q8BUN5
	NM_001145102; NM_001145103; NM_001145104; NM_005902
	NM_016769
	NP_001138574; NP_001138575; NP_001138576; NP_005893
	NP_058049
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

SMAD3 (англ. SMAD family member 3) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 15-ї хромосоми.^[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 425 амінокислот, а молекулярна маса — 48 081^[5].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MSSILPFTPP	IVKRLLGWKK	GEQNGQEEKW	CEKAVKSLVK	KLKKTGQLDE
LEKAITTQNV	NTKCITIPRS	LDGRLQVSHR	KGLPHVIYCR	LWRWPDLHSH
HELRAMELCE	FAFNMKKDEV	CVNPYHYQRV	ETPVLPPVLV	PRHTEIPAEF
PPLDDYSHSI	PENTNFPAGI	EPQSNIPETP	PPGYLSEDGE	TSDHQMNHSM
DAGSPNLSPN	PMSPAHNNLD	LQPVTYCEPA	FWCSISYYEL	NQRVGETFHA
SQPSMTVDGF	TDPSNSERFC	LGLLSNVNRN	AAVELTRRHI	GRGVRLYYIG
GEVFAECLSD	SAIFVQSPNC	NQRYGWHPAT	VCKIPPGCNL	KIFNNQEFAA
LLAQSVNQGF	EAVYQLTRMC	TIRMSFVKGW	GAEYRRQTVT	STPCWIELHL
NGPLQWLDKV	LTQMGSPSIR	CSSVS

A: Аланін
 C: Цистеїн
 D: Аспарагінова кислота
 E: Глутамінова кислота
 F: Фенілаланін
 G: Гліцин
 H: Гістидин
 I: Ізолейцин
 K: Лізин
 L: Лейцин
 M: Метіонін
 N: Аспарагін
 P: Пролін
 Q: Глутамін
 R: Аргінін
 S: Серин
 T: Треонін
 V: Валін
 W: Триптофан
 
 Y: Тирозин

Кодований геном білок за функцією належить до фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як транскрипція, регуляція транскрипції, ацетилювання, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном цинку, ДНК. Локалізований у цитоплазмі, ядрі.

Література

Zhang Y., Feng X.-H., Wu R.-Y., Derynck R. (1996). Receptor-associated Mad homologues synergize as effectors of the TGF-beta response. Nature. 383: 168—172. PMID 8774881 DOI:10.1038/383168a0
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Tsukazaki T., Chiang T.A., Davison A.F., Attisano L., Wrana J.L. (1998). SARA, a FYVE domain protein that recruits Smad2 to the TGFbeta receptor. Cell. 95: 779—791. PMID 9865696 DOI:10.1016/S0092-8674(00)81701-8
Kawabata M., Inoue H., Hanyu A., Imamura T., Miyazono K. (1998). Smad proteins exist as monomers in vivo and undergo homo- and hetero-oligomerization upon activation by serine/threonine kinase receptors. EMBO J. 17: 4056—4065. PMID 9670020 DOI:10.1093/emboj/17.14.4056
Zhang Y., Feng X.H., Derynck R. (1998). Smad3 and Smad4 cooperate with c-Jun/c-Fos to mediate TGF-beta-induced transcription. Nature. 394: 909—913. PMID 9732876 DOI:10.1038/29814
Lebrun J.J., Takabe K., Chen Y., Vale W. (1999). Roles of pathway-specific and inhibitory Smads in activin receptor signaling. Mol. Endocrinol. 13: 15—23. PMID 9892009 DOI:10.1210/mend.13.1.0218